TERMIUM Plus^®

Fiche 1,  Justifications,  Anglais

Fiche 1,  Justifications,  Français

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Quatre types essentiels d'interactions ou de liaisons faibles coopèrent pour stabiliser la structure tertiaire des protéines : (1) les liaisons hydrogène entre les liaisons peptidiques comme dans l'hélice [alpha] ou dans les feuillets plissés [bêta]; (2) les liaisons hydrogène entre les chaînes latérales des aminoacides; (3) les interactions hydrophobes entre les chaînes latérales des aminoacides non polaires; (4) des liaisons ioniques entre les fonctions chargées positivement ou négativement, comme le COO- de l'aspartate et du glutamate et le NH₃+ de la lysine. Des études sur la contribution relative de chacun de ces quatre types de liaisons faibles dans la stabilité de la conformation des protéines natives indiquent clairement que les interactions hydrophobes entre les chaînes latérales non polaires sont de loin les plus importantes.  1, fiche 1, Français, - stabilit%C3%A9%20de%20la%20conformation

Fiche 1,  Justifications,  Espagnol