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La banque de données terminologiques et linguistiques du gouvernement du Canada.

ALLOSTERIC EFFECTOR [11 fiches]

Fiche 1 2014-01-31

Anglais

Subject field(s)
  • Biochemistry
CONT

In biochemistry, allosteric regulation is the regulation of an enzyme or other protein by binding an effector molecule at the protein's allosteric site(that is, a site other than the protein's active site). Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors.

Français

Domaine(s)
  • Biochimie

Espagnol

Conserver la fiche 1

Fiche 2 2014-01-23

Anglais

Subject field(s)
  • Biochemistry
CONT

In biochemistry, allosteric regulation is the regulation of an enzyme or other protein by binding an effector molecule at the protein's allosteric site(that is, a site other than the protein's active site). Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors.

Français

Domaine(s)
  • Biochimie

Espagnol

Conserver la fiche 2

Fiche 3 2011-10-21

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

Today nearly 2, 000 different enzymes are known. Many have been isolated in pure homogeneous form, and at least 200 have been crystallized.... NMR studies of globular proteins in solution give data consistent with the crystal structure, as has been amply demonstrated for lysozyme. However, where there is an equilibrium among two or more conformations of the enzyme in solution, crystallization may select out only one of the conformations. [alpha]-Chymotrypsin has a substantial fraction of an inactive conformation present under the conditions of crystallization, but only the active form of the enzyme crystallizes. An allosteric effector molecule that changes the conformation of the protein in solution may have no effect on the crystalline protein, as has been found, for example, with phosphorylase b. The enzyme is frozen in one conformation, with the crystal lattice forces preventing any conformational change. On the other hand, the addition of an effector to phosphorylase a causes the crystals first to crack and then to anneal, giving crystals of the enzyme in a second conformation.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Amener une substance à l'état de cristaux, lui donner la contexture régulière des cristaux.

CONT

Pour cristalliser une protéine, on place des échantillons en présence d'agents précipitants : solutions salines, solvants organiques ou polyéthylène glycol, dont on augmente progressivement la concentration par diffusion en phase gazeuse ou liquide. Pour les protéines membranaires, ces expériences se font en présence de détergents "doux". Comme la solubilité des protéines dépend du pH, de la température, de la présence d'ions métalliques ou de petites molécules qui se fixent sur la protéine, etc., des centaines de tests sont souvent nécessaires pour mettre au point une cristallisation.

Espagnol

Conserver la fiche 3

Fiche 4 2011-08-09

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Allosteric enzyme that is stimulated or inhibited by an effector or modulator molecule other than its substrate. For the enzyme threonine dehydratase the substrate is threonine and modulator is L-isoleucine. In many cases the effectors are end products of a metabolic pathway, and when they inhibit(which is usually the case) these effectors are called end product or feedback inhibitors. Kinetically feedback inhibitors are usually partially competitive in that they can be partially overcome by high concentrations of the substrate.

OBS

A great many (if not most) allosteric enzymes are of mixed homotropic-heterotropic type, in which both the substrate and some other metabolite(s) may function as modulators.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Enzyme allostérique stimulé ou inhibé par un effecteur ou un modulateur autre que leur substrat. Pour l'enzyme thréonine déshydratase, le substrat est la thréonine et le modulateur la L-isoleucine.

Espagnol

Conserver la fiche 4

Fiche 5 2011-05-16

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Type of allosteric enzyme in which the substrate serves as the allosteric effector. These homotropic effects appear always to be cooperative(i. e. the binding of one ligand molecule to the protein enhances the binding of further ligand molecules) and are illustrated by the classical example for the haemoglobin-oxygen system. Other examples include enzymes possessing more than one substrate binding site.

CONT

Homotropic enzymes contain two or more binding sites for the substrate; modulation of these enzymes depends on how many of the substrate sites are occupied.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Enzyme allostérique pour laquelle le substrat sert de molécule modulatrice. Ces enzymes contiennent au moins deux sites d'attachement pour le substrat, leur modulation dépendant du nombre de sites de substrats occupés.

OBS

Un grand nombre (sinon la plupart) des enzymes allostériques sont d'un type mixte homotrope-hétérotrope où le substrat et un ou plusieurs autres métabolites peuvent agir comme modulateurs.

Espagnol

Conserver la fiche 5

Fiche 6 2011-01-10

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Regulation of enzyme activity. Enzymes may be regulated at two levels :(1) at the level of gene expression and protein synthesis through induction and repression;(2) at the enzyme level through enzyme inhibition or activation as a result of the binding of effector molecules at allosteric sites on the enzyme.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

Deux mécanismes majeurs sont à la base de la régulation de l'activité enzymatique : le contrôle génétique et le contrôle de la catalyse. Le contrôle génétique fait intervenir un changement dans la quantité totale de molécules enzymatiques. Les exemples les plus connus de cette forme de régulation sont l'induction enzymatique et la répression chez les micro-organismes [...]. Le contrôle de la catalyse fait intervenir un changement dans l'activité enzymatique sans que change la quantité totale de l'enzyme synthétisée.

Espagnol

Conserver la fiche 6

Fiche 7 2011-01-05

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Distinct polypeptide chain in which lies the domain accommodating the catalytic site of complex enzymes. It is completely separated from the domain building up the binding site for the regulatory effector(s). From an evolutionary viewpoint, it is probable that gene fusion did occur in most cases rather than that originally continuous polypeptide chains have separated. In some oligomeric enzymes the allosteric site may have appeared as a result of gene duplication, e. g. in glutamate dehydrogenase and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, whereas in others by acquisition of a foreign structural gene, e. g. the NAD-binding domain in glycogen phosphorylase. However, in present day complex enzymes the catalytic and regulatory protein units remained separate, but associable, entities.

CONT

The ATCase of E. coli has ... a molecular weight of about 310,000 but can be dissociated by treatment with mercurial reagents to yield two identical catalytic subunits and three identical regulatory subunits. Each of the two catalytic subunits has a molecular weight of about 100,000 and contains three polypeptide chains of molecular weight 34,000 called C chains. Each catalytic subunit contains three binding sites for the substrate aspartate, one on each of the three C chains. The catalytic subunits have enzymatic activity but are not sensitive to the modulator CTP.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

Lorsque la molécule native d'ATCase est dissociée en un mélange de ses sous-unités catalytiques et régulatrices, ce mélange fait toujours montre d'activité catalytique, mais la réaction n'est pas inhibée par le CTP tant que les sous-unités catalytiques et régulatrices sont séparées les unes des autres. Pour que l'inhibition par le CTP puisse avoir lieu, il faut que les sous-unités catalytiques et régulatrices soient physiquement associées dans la molécule oligomérique d'ATCase intacte.

Espagnol

Conserver la fiche 7

Fiche 8 2010-03-18

Anglais

Subject field(s)
  • Molecular Biology
  • Biochemistry
DEF

A small molecule that reacts either with a nonbinding site of an enzyme molecule, or with a protein molecule, and causes a change in the function of the molecule.

Français

Domaine(s)
  • Biologie moléculaire
  • Biochimie
DEF

Molécule spécifique se fixant sur un site différent du site actif d'une protéine enzymatique ou non, et provoquant la modification réversible de la conformation de cette protéine.

OBS

effecteur allostérique : terme publié au Journal officiel de la République française le 6 juillet 2008.

Espagnol

Conserver la fiche 8

Fiche 9 2009-02-16

Anglais

Subject field(s)
  • Biochemistry
DEF

The conformational change of a regulatory enzyme or of an allosteric protein as a result of its interaction with an effector.

Français

Domaine(s)
  • Biochimie
DEF

Modification structurale dans un enzyme allostérique lorsque des effecteurs allostériques se fixent sur l'enzyme à un segment ou à des segments différents du centre actif et du site des coenzymes.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Bioquímica
Conserver la fiche 9

Fiche 10 2003-12-10

Anglais

Subject field(s)
  • Molecular Biology
DEF

A molecule that binds to another molecule, used especially to refer to a small molecule that binds specifically to a larger molecule, e. g., an antigen binding to an antibody, a hormone or neurotransmitter binding to a receptor, or a substrate or allosteric effector binding to an enzyme.

CONT

The immobilization of a ligand is carried out by the carrier-binding method in many cases ... Immobilization of a ligand on a carrier should be carried out via a reactive group in the ligand molecule which does not participate in affinity binding with the substance to be purified, as in the case of immobilization of enzymes.

Français

Domaine(s)
  • Biologie moléculaire
CONT

Les enzymes allostériques [...] possèdent sur chaque monomère plusieurs sites spécifiques, dits sites allostériques, pour la fixation de différents ligands, dont le substrat. En se fixant sur l'enzyme, ces ligands entraînent une modification de la configuration du site de fixation du substrat. Ils facilitent ou défavorisent la liaison du substrat à l'enzyme, agissant comme régulateur du fonctionnement de l'enzyme. On dit qu'il existe un effet de coopérativité entre les sites.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Biología molecular
Conserver la fiche 10

Fiche 11 2002-03-18

Anglais

Subject field(s)
  • Biochemistry
DEF

The influencing of an ezyme activity, or the binding of a ligand to a protein, by a change in the conformation of the protein, brought about by the binding of a substrate or other effector at a site(allosteric site) other than the active site of the protein.

Français

Domaine(s)
  • Biochimie
DEF

Propriété de certaines protéines enzymatiques ou non qui peuvent changer de structure spatiale lorsqu'elles sont liées à un effecteur qui peut être le ligand lui-même, un activateur ou un inhibiteur.

Espagnol

Conserver la fiche 11

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