TERMIUM Plus^®

Fiche 1,  Justifications,  Anglais

Record number: 1, Textual support number: 1 DEF

An equation relating the reaction velocity to the substrate concentration of an enzyme.  5, fiche 1, Anglais, - Michaelis%2DMenten%20equation

Record number: 1, Textual support number: 1 CONT

Michaelis-Menten equation.... It relates the initial velocity, the maximum velocity, and the initial substrate concentration through the Michaelis-Menten constant.... Its derivation is based on the assumption that an enzyme-substrate complex is formed reversibly as an essential step in catalysis.  6, fiche 1, Anglais, - Michaelis%2DMenten%20equation

Record number: 1, Textual support number: 1 OBS

The Henri-Michaelis-Menten equation was originally developed by Victor Henri(1903) and later confirmed by Leonor Michaelis and Maud Menten(1913).  7, fiche 1, Anglais, - Michaelis%2DMenten%20equation

Record number: 1, Textual support number: 2 OBS

rate law: ... a mathematical equation that describes the progress of the reaction. There are two forms of a rate law for chemical kinetics: the differential rate law and the integrated rate law.  8, fiche 1, Anglais, - Michaelis%2DMenten%20equation

Fiche 1,  Justifications,  Français

Record number: 1, Textual support number: 1 DEF

Équation de vitesse des réactions enzymatiques à un seul substrat qui exprime la relation mathématique existant entre la vitesse initiale d'une réaction enzymatique, la concentration du substrat et certaines caractéristiques de l'enzyme.  4, fiche 1, Français, - %C3%A9quation%20de%20Michaelis%2DMenten

Record number: 1, Textual support number: 1 OBS

Michaelis et Menten publient leurs travaux sur l'influence de la concentration en substrat sur la vitesse de réaction enzymatique : ils redécouvrent l'équation de Henri! Cette relation est maintenant connue sous le nom de Henri-Michaelis-Menten.  5, fiche 1, Français, - %C3%A9quation%20de%20Michaelis%2DMenten

Record number: 1, Textual support number: 2 OBS

Loi de vitesse. La vitesse d'une réaction chimique dépend généralement de plusieurs variables, dont les plus importantes sont la concentration des différentes espèces chimiques (réactifs et produits) et le temps.  6, fiche 1, Français, - %C3%A9quation%20de%20Michaelis%2DMenten

Fiche 1,  Justifications,  Espagnol

Record number: 1, Textual support number: 1 DEF

Ecuación que relaciona la velocidad inicial de una reacción enzimática sobre un sustrato y la constante de Michaelis.  2, fiche 1, Espagnol, - ecuaci%C3%B3n%20de%20Michaelis%20y%20Menten

Fiche 2,  Justifications,  Anglais

Record number: 2, Textual support number: 1 DEF

A form of the Michaelis-Menten equation in which reciprocals of both sides are equated to give the linear form, l/V=(K_m/V_max)(1/(S] + 1/V_max, where V is the reaction velocity,(S) is the substrate concentration, and K_m is the Michaelis-Menten constant. A plot of 1/V(the Y coordinate) as a function of 1/(S)(the X coordinate) is a straight line from which V_max, the maximal velocity, can be determined from the y-intercept(=1/V_max) and K_m which measures the enzyme-substrate affinity, can be determined from the x-intercept(=-1/K_m).  1, fiche 2, Anglais, - Lineweaver%20%2D%20Burk%20equation

Record number: 2, Textual support number: 1 OBS

Several other linearized forms of the Michaelis-Menten equation have been derived :[S)/V)=(1/V_max)(S) + K(subscript m]/V_max)(Hanes Plot), and(V)=(-V/(S](K_m) +(V_max)(Eadie-Hofstee Plot). These equations make it possible to calculate K^m values from experimental data and are useful in the study of enzyme activation and inhibition.  1, fiche 2, Anglais, - Lineweaver%20%2D%20Burk%20equation

Fiche 2,  Justifications,  Français

Record number: 2, Textual support number: 1 DEF

Transformation algébrique [de] l'équation de Michaelis-Menten : 1/V = 1/V_max + K_m/V_max 1/S. C'est l'équation d'une droite interceptant l'axe des Y à 1/V_max et de pente - K[incide m]/V_max. Ceci permet une détermination graphique de K_m.  2, fiche 2, Français, - %C3%A9quation%20de%20Lineweaver%20et%20Burk

Fiche 2,  Justifications,  Espagnol

Fiche 3,  Justifications,  Anglais

Record number: 3, Textual support number: 1 DEF

The number of molecules (or atoms) reacting per unit time. It has been explained by a combination of two theoretical models, the so-called collision theory and the transition state theory.... The collision theory provides a qualitative description of the factors that affect rate and proposes that reactions occur as a result of collisions between the reacting species.... The transition state theory expands upon the collision theory by proposing that an unstable transition state, or activated complex, is formed when reactants collide with the proper orientation and with a collision energy at least equal to the activation energy.  1, fiche 3, Anglais, - reaction%20rate

Record number: 3, Textual support number: 1 OBS

An important numerical relationship emerges from the Michaelis-Menten equation in the special case when the initial reaction rate is exactly one-half the maximum velocity : we find that the substrate concentration is then equal to the enzyme's Km.  2, fiche 3, Anglais, - reaction%20rate

Fiche 3,  Justifications,  Français

Record number: 3, Textual support number: 1 CONT

Du fait de leur pouvoir catalytique, les enzymes sont capables de faire s'opérer, à 37°C et dans l'eau (seules conditions compatibles avec la vie), des réactions chimiques qui pourraient parfois se faire en laboratoire, mais dans des conditions beaucoup plus rigoureuses de température et de pression et souvent dans des solvants non aqueux. Les enzymes provoquent ainsi des accélérations considérables des vitesses de réaction : lorsqu'elle est catalysée par l'uréase du haricot rouge, la réaction d'hydrolyse de l'urée se produit 10¹⁴fois plus vite que lors d'une hydrolyse chimique classique à la même température.  1, fiche 3, Français, - vitesse%20de%20r%C3%A9action

Fiche 3,  Justifications,  Espagnol

Fiche 4,  Justifications,  Anglais

Record number: 4, Textual support number: 1 CONT

In reversible inhibition of enzymes... the inhibitor participates in a rapidly established, easily reversible equilibrium with the enzyme or enzyme-substrate complex, which can be analyzed in terms of the Michaelis-Menten formalism.... The three major types of reversible enzyme inhibition, competitive, uncompetitive, and noncompetitive, can be experimentally distinguished by the effects of the inhibitor on the reaction kinetics of the enzyme, which may be analyzed in terms of the basic Michaelis-Menten rate equation. For valid kinetic analysis the inhibitor must combine rapidly and reversibly with the enzyme or enzyme-substrate complex.  2, fiche 4, Anglais, - reversible%20inhibition

Fiche 4,  Justifications,  Français

Record number: 4, Textual support number: 1 DEF

Inhibition non permanente où l'inhibiteur ne se combine pas de façon covalente sur l'enzyme. L'inhibition est dans ce cas un processus rapide. En général, une dialyse, éliminant l'inhibiteur, restaure l'activité de l'enzyme. Les inhibiteurs agissant de cette façon sont assez spécifiques. On distingue plusieurs modalités de l'inhibition réversible appelées inhibitions : compétitive, non compétitive et incompétitive.  2, fiche 4, Français, - inhibition%20r%C3%A9versible

Record number: 4, Textual support number: 1 CONT

Les trois types principaux d'inhibition enzymatique réversible, compétitive, incompétitive et non compétitive se distinguent expérimentalement par les effets de l'inhibiteur sur la cinétique de la réaction enzymatique étudiée à l'aide de l'équation de Michaelis-Menten. Pour une analyse cinétique valable, l'inhibiteur doit se combiner rapidement et réversiblement avec l'enzyme ou avec le complexe enzyme-substrat.  3, fiche 4, Français, - inhibition%20r%C3%A9versible

Fiche 4,  Justifications,  Espagnol