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POLYPEPTIDE CHAIN [4 fiches]

Fiche 1 2013-11-15

Anglais

Subject field(s)
  • Genetics
DEF

The last step in translation, i.e. the release of the completed polypeptide from the polyribosome and disengagement of ribosomes from mRNA. It is directed by specific terminator codons (UAA, UAG and UGA) in mRNA which are recognized by special release factors. When translocation places one of the terminator codons in the ribosomal A site, the ribosome does not bind an aminoacyl tRNA-elongation factor-GTP complex. Instead it binds a release factor which activates peptidyl transferase, which then hydrolyzes the bond joining the polypeptide to tRNA in the ribosomal P site.

Français

Domaine(s)
  • Génétique
DEF

Dernière étape de la biosynthèse des protéines. Elle succède à l'initiation et à l'élongation. Il existe sur le mRNA 3 codons différents chargés de signaler cette terminaison UAA, UAG, et UGA. Trois protéines spécifiques appelées facteurs de libération permettent la libération du polypeptidyl-tRNA du ribosome. Ils se lient au ribosome et provoquent un déplacement du polypeptidyl-tRNA du site A sur le site P. La liaison ester entre la chaîne polypeptidique et le dernier tRNA est ensuite hydrolysée, vraisemblablement par la peptidyl transférase, dont l'action catalytique semble modifiée par la fixation des facteurs de libération.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Genética
Conserver la fiche 1

Fiche 2 2012-01-04

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
  • Biochemistry
DEF

[A] linear array of amino acids that are linked together by peptide bonds in a protein.

CONT

Hydrogen bonds ... play a major part in holding together different regions of polypeptide chain in a folded protein molecule, and they are crucially important for many of the binding interactions observed on protein surfaces. Once they are outside the cytoplasm, secreted or cell-surface proteins often form additional covalent intrachain bonds. For example, the formation of disulfide bonds (also called S-S bridges) between neighboring cysteine-SH groups in a folded polypeptide chain frequently serves to stabilize the three-dimensional structure of extracellular proteins, although they are not required for the specific folding of the molecule.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
  • Biochimie
DEF

Polymère non ramifié de résidus successifs d'aminoacides liés par covalence (liaisons peptidiques), résultant de l'information monodimensionnelle contenue dans l'ADN et constituant le squelette des protéines.

CONT

Dans une longue chaîne polypeptidique, les liaisons, qui autorisent une libre rotation des atomes qu'elles relient, sont nombreuses et donnent au squelette protéique une grande flexibilité. Chaque molécule de protéine peut donc, en principe, adopter un très grand nombre de formes différentes, ou conformations. Toutefois, dans des conditions biologiques, la plupart des chaînes polypeptidiques ne se replient que selon une seule de ces conformations. Ceci est dû au fait que les chaînes aminés latérales des différents acides aminés s'associent entre elles et avec l'eau pour former une variété de liaisons faibles non covalentes.

Espagnol

Conserver la fiche 2

Fiche 3 2000-07-12

Anglais

Subject field(s)
  • Chemistry
OBS

polypeptide: A substance containing two or more amino acids in the molecule joined together by peptide linkages.

OBS

apparently the amino acids are arranged in chain bundles of large molecules, called polypeptide chains.

Français

Domaine(s)
  • Chimie

Espagnol

Conserver la fiche 3

Fiche 4 1975-03-11

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques

Espagnol

Conserver la fiche 4

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