TERMIUM Plus^®

Fiche 1,  Justifications,  Anglais

Record number: 1, Textual support number: 1 DEF

A form of the Michaelis-Menten equation in which reciprocals of both sides are equated to give the linear form, l/V = (K_m/V_max)(1/(S] + 1/V_max, where V is the reaction velocity, (S) is the substrate concentration, and K_m is the Michaelis-Menten constant. A plot of 1/V (the Y coordinate) as a function of 1/(S) (the X coordinate) is a straight line from which V_max, the maximal velocity, can be determined from the y-intercept (=1/V_max) and K_m which measures the enzyme-substrate affinity, can be determined from the x-intercept (=-1/K_m).  1, fiche 1, Anglais, - Lineweaver%20%2D%20Burk%20equation

Record number: 1, Textual support number: 1 OBS

Several other linearized forms of the Michaelis-Menten equation have been derived:[S)/V) = (1/V_max) (S) + K(subscript m]/V_max) (Hanes Plot), and (V) = (-V/(S] (K_m) + (V_max) (Eadie-Hofstee Plot). These equations make it possible to calculate K^m values from experimental data and are useful in the study of enzyme activation and inhibition.  1, fiche 1, Anglais, - Lineweaver%20%2D%20Burk%20equation

Fiche 1,  Justifications,  Français

Record number: 1, Textual support number: 1 DEF

Transformation algébrique [de] l'équation de Michaelis-Menten : 1/V=1/V_max + K_m/V_max 1/S. C'est l'équation d’une droite interceptant l'axe des Y à 1/V_max et de pente-K[ incide m]/V_max. Ceci permet une détermination graphique de K_m.  2, fiche 1, Français, - %C3%A9quation%20de%20Lineweaver%20et%20Burk

Fiche 1,  Justifications,  Espagnol

Fiche 2,  Justifications,  Anglais

Record number: 2, Textual support number: 1 CONT

In reversible inhibition of enzymes ... the inhibitor participates in a rapidly established, easily reversible equilibrium with the enzyme or enzyme-substrate complex, which can be analyzed in terms of the Michaelis-Menten formalism.... The three major types of reversible enzyme inhibition, competitive, uncompetitive, and noncompetitive, can be experimentally distinguished by the effects of the inhibitor on the reaction kinetics of the enzyme, which may be analyzed in terms of the basic Michaelis-Menten rate equation. For valid kinetic analysis the inhibitor must combine rapidly and reversibly with the enzyme or enzyme-substrate complex.  2, fiche 2, Anglais, - reversible%20inhibition

Fiche 2,  Justifications,  Français

Record number: 2, Textual support number: 1 DEF

Inhibition non permanente où l’inhibiteur ne se combine pas de façon covalente sur l’enzyme. L’inhibition est dans ce cas un processus rapide. En général, une dialyse, éliminant l’inhibiteur, restaure l’activité de l’enzyme. Les inhibiteurs agissant de cette façon sont assez spécifiques. On distingue plusieurs modalités de l’inhibition réversible appelées inhibitions : compétitive, non compétitive et incompétitive.  2, fiche 2, Français, - inhibition%20r%C3%A9versible

Record number: 2, Textual support number: 1 CONT

Les trois types principaux d’inhibition enzymatique réversible, compétitive, incompétitive et non compétitive se distinguent expérimentalement par les effets de l'inhibiteur sur la cinétique de la réaction enzymatique étudiée à l'aide de l'équation de Michaelis-Menten. Pour une analyse cinétique valable, l'inhibiteur doit se combiner rapidement et réversiblement avec l'enzyme ou avec le complexe enzyme-substrat.  3, fiche 2, Français, - inhibition%20r%C3%A9versible

Fiche 2,  Justifications,  Espagnol

Fiche 3,  Justifications,  Anglais

Record number: 3, Textual support number: 1 DEF

Graphical method of treating data from investigations of enzyme kinetics in order to obtain straight line plots from which the various kinetic constants can be calculated.  3, fiche 3, Anglais, - Eadie%20plot

Fiche 3,  Justifications,  Français

Record number: 3, Textual support number: 1 DEF

Représentation graphique d’une transformation pratique de l'équation de Michaelis-Menten.  3, fiche 3, Français, - repr%C3%A9sentation%20d%27Eadie%2DHofstee

Fiche 3,  Justifications,  Espagnol