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Fiche 1,  Justifications,  Anglais

Record number: 1, Textual support number: 1 CONT

ß-Sheets are formed when two or more almost fully extended polypeptide chains are brought together side by side, so that regular hydrogen bonds can form between the peptide backbone amide NH and carbonyl oxygen groups of adjacent chains.... All the peptide linkages participate in this cross-linking and thus lend the structure great stability; the R groups lie above or below the zigzagging planes of the pleated sheet.... The structure of the ß-sheet makes up extensive regions of the core of most (though not all) globular proteins.  3, fiche 1, Anglais, - beta%2Dsheet

Fiche 1,  Justifications,  Français

Record number: 1, Textual support number: 1 CONT

L. Pauling avait à peine découvert [...] les hélices alpha [...] qu’il observa une seconde configuration stable : les feuillets bêta. Dans ce type de structure, des segments rectilignes de la chaîne polypeptidique sont juxtaposés en zigzag, comme un mètre d’architecte incomplètement replié; des liaisons hydrogène relient les segments adjacents, appelés brins bêta. Dans cette structure comme dans les hélices alpha, des liaisons s’établissent entre les groupes NH et les groupes CO de la chaîne polypeptidique principale. [...] Toutes les liaisons peptidiques participent à ces liaisons, ce qui assure à cette structure une grande stabilité.  2, fiche 1, Français, - feuillet%20b%C3%AAta

Record number: 1, Textual support number: 1 OBS

Le feuillet bêta est aussi appelé «feuillet plissé» ou «conformation plissée».  2, fiche 1, Français, - feuillet%20b%C3%AAta

Fiche 1,  Justifications,  Espagnol

Fiche 2,  Justifications,  Anglais

Record number: 2, Textual support number: 1 CONT

Optimal application of protein engineering technology will require understanding how the amino acid sequence of a polypeptide chain specifies its spatial conformation. It is now clear that polypeptide chain folding and subunit assembly proceeds through sequential pathways involving defined intermediates. The critical amino acid instructions directing these pathways appear to be dispersed through the sequence... Very similar patterns of chain folding and domain structure can arise from different amino acid sequences that show little or no homology. The immunoglobulins are a prime example of conservation of structure despite extensive differences in amino acid sequence.  3, fiche 2, Anglais, - chain%20folding

Fiche 2,  Justifications,  Français

Record number: 2, Textual support number: 1 CONT

La structure tertiaire est due aux repliements des chaînes polypeptidiques, conférant à la molécule protéinique la forme globuleuse.(...) Les protéines contiennent des régions formées d’hélices [alpha], des feuillets [bêta], des régions sans structure rigide, des repliements souvent dus à la présence de proline.(...) Un aspect particulièrement critique de l'enroulement des chaînes polypeptidiques en leur conformation native est la très grande vitesse à laquelle elle se produit biologiquement.  3, fiche 2, Français, - repliement%20des%20cha%C3%AEnes

Fiche 2,  Justifications,  Espagnol

Fiche 3,  Justifications,  Anglais

Fiche 3,  Justifications,  Français

Record number: 3, Textual support number: 1 CONT

Quatre types essentiels d’interactions ou de liaisons faibles coopèrent pour stabiliser la structure tertiaire des protéines :(1) les liaisons hydrogène entre les liaisons peptidiques comme dans l'hélice [alpha] ou dans les feuillets plissés [bêta] ;(2) les liaisons hydrogène entre les chaînes latérales des aminoacides;(3) les interactions hydrophobes entre les chaînes latérales des aminoacides non polaires;(4) des liaisons ioniques entre les fonctions chargées positivement ou négativement, comme le COO-de l'aspartate et du glutamate et le NH₃+ de la lysine. Des études sur la contribution relative de chacun de ces quatre types de liaisons faibles dans la stabilité de la conformation des protéines natives indiquent clairement que les interactions hydrophobes entre les chaînes latérales non polaires sont de loin les plus importantes.  1, fiche 3, Français, - stabilit%C3%A9%20de%20la%20conformation

Fiche 3,  Justifications,  Espagnol

Fiche 4,  Justifications,  Anglais

Record number: 4, Textual support number: 1 CONT

Several proteins or parts of proteins that do not have homologous sequences are observed to adopt a similar tertiary arrangement of packed [alpha]-helices and [beta]-strands.... Generally, it is an open question whether the similarity of tertiary structures arises by convergent evolution to a structural and/or functional favourable conformation or by divergence during which sequence homologies have been lost.... Combined with the search for key amino acid residues, it is likely that structural similarity will be recognized by comparing profiles of secondary structure predictions and by using empirical rules governing the packing of [alpha]-helices and [beta]-strands.  1, fiche 4, Anglais, - beta%2Dstrand

Fiche 4,  Justifications,  Français

Record number: 4, Textual support number: 1 CONT

Le terme de structure secondaire des protéines a trait aux configurations régulières adoptées par le squelette polypeptidique. Une classe d’arrangements réguliers est caractérisée par la présence de liaisons hydrogène entre des groupes appartenant à des chaînes poly-peptidiques différentes. Ces configurations sont désignées sous le terme générique de structures [bêta]; elles s’établissent lorsque des chaînes polypeptidiques complètement étirées forment des structures en forme de feuillets maintenues par des liaisons hydrogène (...) Les structures [bêta] sont favorisées par la présence d’un grand nombre de résidus alanine ou glycine. Dans la nature, on les trouve surtout dans les protéines de la soie.  3, fiche 4, Français, - structure%20b%C3%AAta

Fiche 4,  Justifications,  Espagnol