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La banque de données terminologiques et linguistiques du gouvernement du Canada.

INHIBITION COMPETITIVE [11 fiches]

Fiche 1 2014-04-23

Anglais

Subject field(s)
  • Food Industries
  • Biochemistry
CONT

Competitive inhibition is shown by substances with structural similarity to the normal enzyme substrate, including frequently products of the enzyme action.

Français

Domaine(s)
  • Industrie de l'alimentation
  • Biochimie
CONT

Dans l'inhibition compétitive, l'inhibiteur a de l'affinité pour l'enzyme, avec laquelle il se combine, créant ainsi entre elle-même et le substrat une véritable compétition.

Espagnol

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Fiche 2 2012-02-03

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

A constituent enzyme of the TCA cycle found in mitochondria of all aerobic cells. It contains FAD as a prosthetic group and requires no separate coenzyme. The enzyme catalyzes the formation of fumaric acid from succinic acid, coupled to the reduction of FAD.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Enzyme catalysant la déshydrogénation du succinate en fumarate. Le système enzymatique le plus simple capable d’oxyder le succinate, en portant les hydrogènes sur un accepteur artificiel (phénazine-méthosulfate), a été isolé de membranes internes des mitochondries sous forme d’une ferroflavoprotéine à FAD et à fer non héminique.

CONT

L'inhibition compétitive existe pour tous les enzymes. Un analogue structural du substrat, non métabolisable, est en général un inhibiteur compétitif. On peut citer l'exemple de la succinodéshydrogénase, inhibée par divers analogues structuraux de l'acide succinique(qui n’ en diffèrent que par le nombre de maillons--CH2--compris entre les 2 groupements carboxyliques).

OBS

"Succinodéhydrase" est un terme vieilli à éviter.

Espagnol

Conserver la fiche 2

Fiche 3 2011-08-09

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

In reversible inhibition of enzymes ... the inhibitor participates in a rapidly established, easily reversible equilibrium with the enzyme or enzyme-substrate complex, which can be analyzed in terms of the Michaelis-Menten formalism.... The three major types of reversible enzyme inhibition, competitive, uncompetitive, and noncompetitive, can be experimentally distinguished by the effects of the inhibitor on the reaction kinetics of the enzyme, which may be analyzed in terms of the basic Michaelis-Menten rate equation. For valid kinetic analysis the inhibitor must combine rapidly and reversibly with the enzyme or enzyme-substrate complex.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Inhibition non permanente où l'inhibiteur ne se combine pas de façon covalente sur l'enzyme. L'inhibition est dans ce cas un processus rapide. En général, une dialyse, éliminant l'inhibiteur, restaure l'activité de l'enzyme. Les inhibiteurs agissant de cette façon sont assez spécifiques. On distingue plusieurs modalités de l'inhibition réversible appelées inhibitions :compétitive, non compétitive et incompétitive.

CONT

Les trois types principaux d’inhibition enzymatique réversible, compétitive, incompétitive et non compétitive se distinguent expérimentalement par les effets de l'inhibiteur sur la cinétique de la réaction enzymatique étudiée à l'aide de l'équation de Michaelis-Menten. Pour une analyse cinétique valable, l'inhibiteur doit se combiner rapidement et réversiblement avec l'enzyme ou avec le complexe enzyme-substrat.

Espagnol

Conserver la fiche 3

Fiche 4 2011-08-09

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Inhibition of enzyme action based solely on the concentration of the inhibitor; substrate concentration is not a factor. The inhibitors combine with the enzyme on a site other than that utilized by the substrate.

CONT

In non-competitive inhibition the binding of the inhibitor substance is thought to induce a conformational change in the enzyme molecule which does not interfere with the attachment of the substrate to the active site, but which greatly reduces the catalytic activity of the enzyme.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Inhibition enzymatique où l’inhibiteur et le substrat n’ont pas de structures apparentées et l’inhibiteur se lie à un site différent de celui du substrat. Elle ne peut être renversée par des concentrations élevées du substrat.

CONT

Le type le plus courant d’inhibition non compétitive est produit par les réactifs qui peuvent se fixer réversiblement, hors du site actif, sur un groupement fonctionnel de l'enzyme indispensable au maintien de la conformation tridimensionnelle active de la molécule enzymatique. Certains enzymes possédant un groupement-SH essentiel sont inhibés de façon non compétitive par les métaux lourds. Ces groupements-SH doivent donc être intacts pour que l'enzyme conserve sa conformation active normale.

OBS

L’acétazolamide, diurétique fort utilisé, agit en inhibant de façon non compétitive l’anhydrase carbonique au niveau du rein.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Ciencias biológicas
Conserver la fiche 4

Fiche 5 2011-07-05

Anglais

Subject field(s)
  • Biochemistry
  • Biological Sciences
DEF

Velocity of an enzyme reaction when the substrate concentration reaches a concentration equal to the Michaelis-Menten constant (Km).

CONT

The substrate concentration yielding half-maximal velocity provides a useful index for the analysis of some enzyme regulatory mechanisms... Some allosteric enzymes respond to the binding of a modulator with a change in the apparent Km for the substrate, without change in Vmax. A negative modulator will then produce an increase in the apparent Km and a positive modulator a decrease in the apparent Km. Here the term "apparent Km" refers to the substrate concentration giving half-maximal velocity; it cannot be used to calculate enzyme since the vo-vs.-(s) relationship is not a rectangular hyperbola, as required by the Michaelis-Menten assumptions and equations.

OBS

V/2 and 1/2Vmax are abbreviations of half the maximal velocity.

Français

Domaine(s)
  • Biochimie
  • Sciences biologiques
DEF

Vitesse d’une réaction enzymatique lorsque la concentration en substrat est égale à la constante de Michaelis (Km).

CONT

L'inhibition compétitive étant réversible, la vitesse maximale correspondant à une quantité élevée de substrat est la même qu'en l'absence d’inhibiteur. Par ailleurs, l'enzyme étant partiellement combinée à l'inhibiteur, la quantité de substrat nécessaire pour obtenir la moitié de la vitesse maximale augmente, donc la Km est plus élevée.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Bioquímica
  • Ciencias biológicas
Conserver la fiche 5

Fiche 6 2011-01-11

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

The prevention of an enzymic process as a result of the interaction of an inhibitor with the enzyme-substrate complex or a subsequent intermediate form of the enzyme, but not with the free enzyme.

CONT

In uncompetitive inhibition which is not very aptly named, the inhibitor does not combine with the free enzyme or affect its reaction with its normal substrate; however, it does combine with the enzyme-substrate complex to give an inactive enzyme-substrate-inhibitor complex, which cannot undergo further reaction to yield the normal product ... Uncompetitive inhibition is rare in one-substrate reactions.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Inhibition par blocage du complexe ES enzyme-substrat. On suppose l’existence sur l’enzyme de deux sites de fixation, l’un réservé au substrat, l’autre à l’inhibiteur, mais ce dernier ne peut se fixer de façon réversible que sur le complexe intermédiaire ES. [...] L’inhibiteur ne permet pas au complexe ternaire ESI, d’évoluer vers l’élaboration du produit.

CONT

Dans l'inhibition incompétitive, le degré d’inhibition peut s’élever lorsque la concentration en substrat est augmentée, contrairement à l'inhibition non compétitive, où l'inhibiteur n’ est pas déplacé lorsqu'on augmente la concentration en substrat. L'inhibition incompétitive est rare dans les réactions à un substrat mais banale dans les réactions à deux substrats.

OBS

Voir «inhibition compétitive», «inhibition non compétitive».

Espagnol

Conserver la fiche 6

Fiche 7 2011-01-05

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Complex that consists of an enzyme and an inhibitor which is bound either to the catalytic site of the enzyme or to some other site on the enzyme.

CONT

Competitive inhibitors are those reacting reversibly with the free enzyme in competition with the substrate to form an enzyme-inhibitor complex; their action can be reversed by increasing the substrate concentration.

OBS

EI is an abbreviation of enzyme-inhibitor complex.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Complexe formé par l'association de l'enzyme avec l'inhibiteur. Dans l'inhibition compétitive, l'inhibiteur se combine avec l'enzyme libre et entre ainsi en compétition avec le substrat au niveau du site actif. L'inhibiteur compétitif réagit réversiblement avec l'enzyme pour former un complexe analogue au complexe enzyme-substrat.

CONT

Il est clair que l’enzyme engagé dans le complexe E - I ne peut pas fonctionner comme catalyseur, seul le complexe E - S pourra permettre la formation des produits de la réaction. L’inhibition, en d’autres termes la proportion de molécules d’enzymes se combinant à l’inhibiteur, dépend de la concentration en substrat, de la concentration en inhibiteur, de l’affinité de l’enzyme pour le substrat et de l’affinité de l’enzyme pour l’inhibiteur.

OBS

Différent du complexe (ES), le complexe (EI) ne se dégrade pas en produits de la réaction.

Espagnol

Conserver la fiche 7

Fiche 8 2010-12-22

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Blocking of the action of an enzyme on its substrate by replacing the latter with a similar but inactive compound, one capable of combining with the active site of the enzyme but not being acted upon or split by it; e.g., sulfonamide vs. p-aminobenzoic acid.

CONT

In competitive inhibition, the binding of inhibitor and substrate to the enzyme is mutually exclusive.... With some proteins, especially regulatory proteins, competitive inhibition can result from the inhibitor binding at another location on the enzyme, thereby altering the configuration at the active site so that substrate cannot bind. Such an enzyme may be thought of as having two different configurations, one that permits binding of substrate. Binding is mutually exclusive and therefore competitive, as in simpler situations where the substrate and inhibitor are competing for binding to the same site. In these more complex examples of competitive inhibition the structure of the inhibitor usually does not resemble that of the substrate.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Ralentissement ou arrêt d’une réaction enzymatique sous l’effet d’une molécule semblable au substrat, appelée inhibiteur, qui, sans prendre part à cette réaction, peut se lier de façon réversible à la place du substrat sur le site actif.

CONT

Expérimentalement, on peut facilement reconnaître une inhibition compétitive car, pour une concentration donnée d’inhibiteur, l'inhibition décroît lorsqu'on augmente la concentration du substrat.

OBS

L'inhibition partiellement compétitive est un cas particulier de l'inhibition non compétitive dans lequel la constante d’association de l'inhibiteur est différente selon qu'il réagit avec l'enzyme libre ou le complexe enzyme-substrat.

Espagnol

Conserver la fiche 8

Fiche 9 2000-02-14

Anglais

Subject field(s)
  • Biochemistry
  • Bioengineering
CONT

Malignant catarrhal fever (MCF) is a often fatal disease of cattle and wild ruminants, including some endangered species. The disease is caused by a group of herpesviruses that exist in nature as inapparent infection in certain species such as sheep. In order to better understand the epidemiology of the disease and to control the disease, we used a more reliable serological assay (competitive-inhibition ELISA) recently developed in our laboratory to determine the natural infection rate in wild and domestic ruminants in the US.

Français

Domaine(s)
  • Biochimie
  • Technique biologique

Espagnol

Conserver la fiche 9

Fiche 10 1998-01-29

Anglais

Subject field(s)
  • Chemistry
DEF

The reduction in rate due to reduction or loss of activity of a catalyst, caused by adsorption of poison which is not greatly preferred to adsorption of reactant.

Français

Domaine(s)
  • Chimie
DEF

Diminution de la vitesse résultant d’une réduction ou d’une perte d’activité du catalyseur, résultant de l’adsorption d’un poison légèrement préféré à celle du réactif.

Espagnol

Conserver la fiche 10

Fiche 11 1989-12-21

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

Irreversible inhibition occurs when the inhibitor molecule combines irreversibly with the enzyme, chemically modifying its structure and abolishing or greatly reducing its activity. An example is di-isopropylfluorosphosphate (DFP) which inhibits enzymes which have reactive serine groups in their active sites, such as acetylcholinesterase. Thus they act as probes of the active site and as nerve poisons. Another example is heavy metals such as lead or mercury which react with SH groups in the active site of enzymes.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Inhibition provoquée par des réactifs se combinant de façon covalente sur l’enzyme, comme c’est le cas avec les agents alcoylants ou le DFP. Les caractéristiques générales sont : - une action relativement lente, un temps de contact entre l’inhibiteur et l’enzyme étant nécessaire; - le degré d’inactivation (qui dépend de la quantité d’inhibiteur) n’est pas affecté par la dilution ultérieure du milieu ou sa dialyse; - cette inhibition n’est pas spécifique : par exemple, toutes les enzymes où un groupe OH de la sérine intervient dans la réaction sont inhibées par le DFP.

CONT

L'inhibition enzymatique peut être réversible ou irréversible. Il existe deux types importants d’inhibition réversible :compétitive et non compétitive. L'inhibition compétitive est provoquée par un composé dont la structure est semblable à celle du substrat.(...) Dans l'inhibition non compétitive, l'inhibiteur et le substrat n’ ont pas de structures apparentées et l'inhibiteur se lie à un site différent de celui du substrat.(...) L'inhibition irréversible entraîne soit la dénaturation de l'enzyme, soit la formation d’une liaison covalente avec l'enzyme.

Espagnol

Conserver la fiche 11

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