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La banque de données terminologiques et linguistiques du gouvernement du Canada.

MOLECULE ENZYMATIQUE [27 fiches]

Fiche 1 2018-01-29

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

Recently developed techniques of organic synthesis and polymer chemistry [now permit] to synthesize catalysts having enzyme-like activities ... sometimes called " synzymes" ... It seems most likely ... that enzyme mimics (analogues) will need a large complex structure, ... as well as any portions of degraded or part-synthesized enzymes which one might hope would retain (or exhibit) particular catalytic ability. The hope derives from the finding that some complex enzymes display more than one catalytic ability, and have different domains with characteristic active sites with specificity for particular substrates and conversions.... Consideration of the development of "synzymes" leads immediately to the question of feasibility at reasonable cost in a reasonable time period. One obvious question is how faithfully must the structure of the enzyme active center be duplicated?

OBS

There is growing interest in synthetic catalysts that mimic enzymes. Bioorganic chemists study enzyme models with the hope that results of their investigations will aid in the understanding of enzyme mechanism. With the development of industrial catalysis to the point where improvement in selectivity is a central theme in research, many believe that abiotic catalysts constructed with enzymes in mind could be of value in the chemical process industry.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Molécule mimant l'action d’une enzyme naturelle, mais dépourvue de la structure complexe de celle-ci. En effet, les enzymes naturelles sont des protéines, macromolécules de plusieurs milliers d’atomes. Or seule une petite partie de l'enzyme, une cavité dans laquelle se loge un substrat, intervient dans une réaction enzymatique. Les chimistes ont donc synthétisé des composés ne possédant d’analogue à la structure protéinique que des cavités tridimensionnelles dans lesquelles viennent se loger, puis se transformer, des molécules «hôtes» de dimensions moléculaires modérées.

CONT

L’une des façons de mettre au point une enzyme artificielle est d’essayer de lui faire catalyser une réaction similaire à celle que catalyse une enzyme naturelle bien connue. Cette approche a été utilisée dans le cas des cyclodextrines modifiées pour «imiter» la ribonucléase A du pancréas du bœuf.

OBS

Le terme d’enzyme artificielle peut être ambigu: il ne s’agit absolument pas de produire des enzymes par synthèse chimique, ni de synthétiser des molécules capables de se substituer aux enzymes naturelles dans leur fonction, mais de fabriquer des catalyseurs «inspirés» des enzymes, aussi efficaces mais différant fondamentalement des catalyseurs usuels par leur organisation dans l’espace.

Espagnol

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Fiche 2 2012-09-17

Anglais

Subject field(s)
  • Genetics
DEF

The partial restoration of function sometimes seen in the cis-trans test when the two mutations are located at different sites within the same cistron.

OBS

It may then be the result of interpolypeptide complementation between aggregates of identical polypeptide chains, coded for by one cistron and which in aggregate (as dimers, trimers, etcetera) make up one (hybrid) enzyme molecule; interaction between two or more individually defective polypeptide chains may lead to one functional enzyme molecule, if mutual correction of faulty conformation occurs in the double mutant.

Français

Domaine(s)
  • Génétique
DEF

Complémentation partielle qui s’observe parfois chez un hétérozygote en position trans pour deux mutations m1 et m2, bien qu’elles aient touché le même cistron.

OBS

Dans le cas de mutants biochimiques, par exemple, ce phénomène se traduit par le fait que l'hétérozygote pousse faiblement sur milieu minimum. L'explication la plus fréquemment valable est que la molécule enzymatique, dont le cistron concerné est le gène de structure, est un oligomère formé de plusieurs polypeptides identiques. Une molécule partiellement efficace peut alors parfois résulter de l'assemblage de chaînes qui présentent toutes un défaut, lorsque ces défauts sont situés en des points différents de la séquence.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Genética
CONT

Complementación intragénica. Situación que se produce cuando se restaura el fenotipo silvestre en un individuo F1 obtenido mediante el cruzamiento de dos mutantes independientes con heteroalelos diferentes.

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Fiche 3 2012-05-22

Anglais

Subject field(s)
  • Genetics

Français

Domaine(s)
  • Génétique
DEF

Molécule spécifique se fixant sur un site différent du site actif d’une protéine enzymatique ou non, et provoquant la modification réversible de la conformation de cette protéine. [Définition normalisée par l'AFNOR et reproduite avec son autorisation. ]

OBS

effecteur allostérique : terme normalisé par l’AFNOR.

Espagnol

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Fiche 4 2011-08-09

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Amount of enzyme that catalyzes the reaction of 1 mol of substrate or coenzyme per second under specified conditions (temperature, pH, and substrate concentration) of an assay method.

CONT

The katal ... is in accord with the dimensions of rate constants in chemical kinetics, which are based on the second rather than the minute. Activities can also be given in microkatals [(mu]kat), nanokatals (nkat), or picokatals (pkat). One old enzyme unit is thus equal to 1/60 [mu]kat or 16.67 nkat. In the new convention specific activity is given as katals per kilogram of protein, equivalent to microkatals per milligram of protein, and the molar activity as katals per mole of enzyme.

OBS

Abbreviation: Kat.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’une mole de substrat par seconde sous des conditions expérimentales standards.

CONT

L'unité de temps officielle étant la seconde et celle de la concentration la molécule gramme par litre(ou M), la Commission des Enzymes a proposé une nouvelle unité d’activité enzymatique, le katal qui remplacera l'unité internationale U. I.

OBS

Kat est une abréviation de katal.

Espagnol

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Fiche 5 2011-08-09

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Inhibition of enzyme action based solely on the concentration of the inhibitor; substrate concentration is not a factor. The inhibitors combine with the enzyme on a site other than that utilized by the substrate.

CONT

In non-competitive inhibition the binding of the inhibitor substance is thought to induce a conformational change in the enzyme molecule which does not interfere with the attachment of the substrate to the active site, but which greatly reduces the catalytic activity of the enzyme.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Inhibition enzymatique où l’inhibiteur et le substrat n’ont pas de structures apparentées et l’inhibiteur se lie à un site différent de celui du substrat. Elle ne peut être renversée par des concentrations élevées du substrat.

CONT

Le type le plus courant d’inhibition non compétitive est produit par les réactifs qui peuvent se fixer réversiblement, hors du site actif, sur un groupement fonctionnel de l'enzyme indispensable au maintien de la conformation tridimensionnelle active de la molécule enzymatique. Certains enzymes possédant un groupement-SH essentiel sont inhibés de façon non compétitive par les métaux lourds. Ces groupements-SH doivent donc être intacts pour que l'enzyme conserve sa conformation active normale.

OBS

L’acétazolamide, diurétique fort utilisé, agit en inhibant de façon non compétitive l’anhydrase carbonique au niveau du rein.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Ciencias biológicas
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Fiche 6 2011-03-21

Anglais

Subject field(s)
  • Analytical Chemistry
  • Biochemistry
CONT

The cellulose enzyme systems from various organisms are complex and an understanding of the entire set of reaction mechanisms that are required to completely degrade cellulose is far from complete. A schematic representation of the enzymatic hydrolysis of cellulose, without specifically denoting the status of the substrate, is shown in Fig. 1. The most thoroughly studied pathway for the enzymatic conversion of cellulose to glucose includes endoglucanase (endo-G) which breaks down cellulose chains to oligopolysaccharides, cellobiohydrolase (CBH) which attacks the nonreducing ends of the nicked cellulose chains with the release of cellobiose and cellobiase (β-glucosidase, β-G) which cleaves cellobiose to glucose. An exoglucanase (exo-G) which is distinct from cellobiohydrolase is found in some systems.

Français

Domaine(s)
  • Chimie analytique
  • Biochimie
CONT

L'hydrolyse enzymatique. Le système enzymatique cellulolytique [...] est composé essentiellement de trois grandes classes d’enzymes :-les exoglucanases(1, 4-β-D-glucaneglucano hydrolases) attaquent la molécule de cellulose en bout de chaîne, du côté non réducteur en libérant des résidus cellobioses,-les endoglucanases(1, 4-β-D-glucanecellobio-hydrolases) opèrent de façon aléatoire, des coupures à l'intérieur des chaînes de cellulose et créent donc des sites d’attaque supplémentaires pour les exoglucanases,-les cellobiases(β-glucosidases) hydrolysent le cellobiose, mais également le cellotriose et le cellotétraose, en glucose.

Espagnol

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Fiche 7 2011-03-21

Anglais

Subject field(s)
  • Chemistry
  • Biochemistry
  • Biomass Energy
CONT

The cellulose enzyme systems from various organisms are complex and an understanding of the entire set of reaction mechanisms that are required to completely degrade cellulose is far from complete. A schematic representation of the enzymatic hydrolysis of cellulose, without specifically denoting the status of the substrate, is shown in Fig. 1. The most thoroughly studied pathway for the enzymatic conversion of cellulose to glucose includes endoglucanase (endo-G) which breaks down cellulose chains to oligopolysaccharides, cellobiohydrolase (CBH) which attacks the nonreducing ends of the nicked cellulose chains with the release of cellobiose and cellobiase (β-glucosidase, β-G) which cleaves cellobiose to glucose. An exoglucanase (exo-G) which is distinct from cellobiohydrolase is found in some systems.

Français

Domaine(s)
  • Chimie
  • Biochimie
  • Énergie de la biomasse
CONT

L'hydrolyse enzymatique. [...] Deux systèmes enzymatiques principaux sont présents [...]c' est donc le système enzymatique cellulolytique que nous décrivons [...] Ce système est composé essentiellement de trois grandes classes d’enzymes :-les exoglucanases(1, 4-β-D-glucaneglucano hydrolases) attaquent la molécule de cellulose en bout de chaîne, du côté non réducteur en libérant des résidus cellobioses,-les endoglucanases(1, 4-β-D-glucanecellobio-hydrolases) opèrent de façon aléatoire, des coupures à l'intérieur des chaînes de cellulose et créent donc des sites d’attaque supplémentaires pour les exoglucanases,-les cellobiases(β-glucosidases) hydrolysent le cellobiose, mais également le cellotriose et le cellotétraose, en glucose.

Espagnol

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Fiche 8 2011-01-11

Anglais

Subject field(s)
  • Biochemistry
DEF

Breakdown of samples of material for experimental or analytical purposes in vitro. For example, samples of proteins or carbohydrates may be digested with either enzymes or dilute acids prior to analysis on the constituent amino acids or sugars.

Français

Domaine(s)
  • Biochimie
CONT

L'action préalable de la chaleur en milieu alcalin ou de certains agents dénaturants comme l'urée est encore couramment utilisée [...] pour permettre [...] une meilleure pénétration de l'enzyme au sein de la molécule du substrat. [...] Toutefois, malgré ce temps préparatoire, la protéolyse enzymatique reste partielle comme le prouve la persistance d’un résidu insoluble résistant à la digestion enzymatique. Pour améliorer ces résultats, une action chimique complémentaire, portant sur les ponts disulfures, a été introduite.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Bioquímica
DEF

Rotura de productos complejos provocada por enzimas, que los transforman en sustancias metabolizables.

Conserver la fiche 8

Fiche 9 2011-01-05

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Promotion of a chemical reaction by addition of a substance or enzyme (catalyst) that partakes in, but is not permanently affected by the reaction. In the case of enzymes, it is mediated by the functional groups found in amino acid side chains and coenzymes. Notably, the amino acid side chains of histidine, serine, cysteine, lysine, glutamate, and aspartate are frequently directly involved in the catalytic process. Coenzymes or metals work in conjunction with enzymes to provide a greater variety of functional groups than is available through amino acid side chains alone.

CONT

DNA technology enables the facile modification of proteins by highly specific mutagenesis of their genes. Enzymes with novel properties may be produced in large quantities from the mutant genes. Kinetic analysis of the mutant enzymes can be combined with high-resolution structural data from protein X-ray crystallography to provide direct measurements on the relationships between structure and function. In particular, the strength and nature of enzyme-substrate interactions and their roles in catalysis and specificity may be studied.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Accélération d’une réaction chimique grâce à la présence, en petite quantité, d’une substance (appelée catalyseur), qui est retrouvée inchangée à la fin de la réaction.

CONT

Certains enzymes subissent une activation irréversible quand ils sont traités par des agents capables de se fixer de façon covalente à un groupement fonctionnel indispensable à la catalyse, ce qui conduit à la formation d’une molécule enzymatique inactive.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Ciencias biológicas
DEF

Proceso por el cual varía la velocidad de una reacción química por la presencia de una sustancia, el catalizador, que al finalizar la reacción permanece inalterada.

Conserver la fiche 9

Fiche 10 2010-12-23

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Method based on the covalent attachment of enzymes to water insoluble matrices. It is the most widespread and one of the most investigated approaches to enzyme immobilisation. The selection of conditions for immobilization is more difficult than in the cases of the other carrier binding methods described, and frequently involves more complicated and less mild conditions than the other methods, but, since covalent bonds are being formed, stable immobilized enzyme preparations which do not leach enzyme into solution in the presence of substrate or high ionic concentration solutions are formed in almost all cases. The immobilization of an enzyme by covalent attachment to a support matrix must involve only functional groups of the enzyme that are not essential for catalytic action, and therefore no reagents must be used which could affect the binding and active sites of the enzyme.

CONT

The reaction conditions required for covalent binding are relatively complicated and not particularly mild. Therefore, in some cases, covalent binding alters the conformational structure and active center of the enzyme, resulting in major loss of activity and/or changes of substrate specificity.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Technique largement employée dans le cas des enzymes qui met en jeu une réaction chimique créant une liaison irréversible entre la molécule enzymatique et les groupes réactifs du support. A ce type de liaison se surajoutent toujours des phénomènes d’adsorption électrostatique qui consolident la fixation.

CONT

L’enzyme fixée à un support soluble ou insoluble peut très facilement être récupérée en fin de réaction et être réemployé plusieurs fois et même fonctionner en continu dans des réacteurs. Il existe trois grands types d’immobilisation des enzymes : l’inclusion, l’adsorption et la fixation par liaison covalente.

Espagnol

Conserver la fiche 10

Fiche 11 2010-12-22

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Blocking of the action of an enzyme on its substrate by replacing the latter with a similar but inactive compound, one capable of combining with the active site of the enzyme but not being acted upon or split by it; e.g., sulfonamide vs. p-aminobenzoic acid.

CONT

In competitive inhibition, the binding of inhibitor and substrate to the enzyme is mutually exclusive.... With some proteins, especially regulatory proteins, competitive inhibition can result from the inhibitor binding at another location on the enzyme, thereby altering the configuration at the active site so that substrate cannot bind. Such an enzyme may be thought of as having two different configurations, one that permits binding of substrate. Binding is mutually exclusive and therefore competitive, as in simpler situations where the substrate and inhibitor are competing for binding to the same site. In these more complex examples of competitive inhibition the structure of the inhibitor usually does not resemble that of the substrate.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Ralentissement ou arrêt d’une réaction enzymatique sous l'effet d’une molécule semblable au substrat, appelée inhibiteur, qui, sans prendre part à cette réaction, peut se lier de façon réversible à la place du substrat sur le site actif.

CONT

Expérimentalement, on peut facilement reconnaître une inhibition compétitive car, pour une concentration donnée d’inhibiteur, l’inhibition décroît lorsqu’on augmente la concentration du substrat.

OBS

L’inhibition partiellement compétitive est un cas particulier de l’inhibition non compétitive dans lequel la constante d’association de l’inhibiteur est différente selon qu’il réagit avec l’enzyme libre ou le complexe enzyme-substrat.

Espagnol

Conserver la fiche 11

Fiche 12 2010-09-15

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

According to the symmetry model, binding the first substrate molecule increases the tendency of the remaining subunits to undergo transition to the high-affinity form through an all-or-none effect, all subunits being either in their low-affinity or their high-affinity forms. The sequential model also postulates that the catalytic subunits have two conformational states, but it differs from the symmetry model in postulating that the subunits may undergo individual sequential changes in conformation; between the all-on and all-off states there may be many intermediate conformational states of the enzyme molecule, each having its own intrinsic catalytic activity.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Forme active d’une enzyme allostérique qui fixe le substrat et l'activateur. Ces ligands stabilisent la molécule sous cette forme d’où l'effet coopératif. Par contre l'inhibiteur déplace l'équilibre vers la forme inactive. C'est-à-dire que, quand la concentration en substrat augmente, une augmentation sigmoïdale dans l'activité enzymatique peut apparaître.

Espagnol

Conserver la fiche 12

Fiche 13 2010-09-14

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

A few carriers, such as ethylene-maleic anhydride copolymer are able to react with the enzyme directly; more frequently, however, an activation process is required. The activated carrier is able to bind enzyme but, without activation, it is not. Although enzymes have several reactive groups, which may be used for chemical bonding, the one most frequently used is the amino (NH2) group. Hydroxyl (0H) groups, sulfhydryl (SH) groups, carboxyl (COOH) groups and aromatic rings are also used. The process of activating the carrier consists of introducing onto the surface of the carrier, and, frequently, inside the pores of the carrier chemical species which can react with the reactive groups of the protein.... Thiolation of the enzyme was performed using methyl-3-mercaptopropioimidate under slightly alkaline conditions ... The thiolated enzyme ... reacted with the activated carrier to give an immobilized preparation by disulfide linkage.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

La fixation des enzymes par liaisons covalentes met en jeu une réaction chimique créant une liaison irréversible entre la molécule enzymatique et les groupes réactifs du support. A ce type de liaison se surajoutent toujours des phénomènes d’absorption électrostatique qui consolident la fixation. La réaction chimique de formation de la liaison covalente devant être aussi peu dénaturante que possible pour la macromolécule biologique, il est nécessaire de procéder à une activation préalable des groupements susceptibles d’entrer en réaction. Pour des raisons qui tiennent à la difficulté de maintenir intacte l'activité de l'enzyme, on choisit généralement d’activer le support. Les divers groupements fonctionnels des enzymes pouvant être impliqués dans l'établissement de la liaison covalente sont [...] [les fonctions aminée, carboxylique, thiol et hydroxyle, de même que les noyaux phénolique et imidazole]. Les méthodes proposées pour activer ces divers supports sont très nombreuses. [...] Exemples choisis parmi les plus courants : a) sels de diazonium [...] b) Méthode à l'azoture : largement répandue, cette méthode est bien adaptée à la préparation de grandes quantités de support activé [...] c) Alkylation [...] d) Réactifs multifonctionnels.

Espagnol

Conserver la fiche 13

Fiche 14 2010-03-25

Anglais

Subject field(s)
  • Genetics
  • Biochemistry
  • Molecular Biology
DEF

An RNA segment that has the intrinsic ability to break and form covalent bonds.

Français

Domaine(s)
  • Génétique
  • Biochimie
  • Biologie moléculaire
DEF

Molécule d’ARN capable d’une activité enzymatique d’hydrolyse sur lui-même.

OBS

ribozyme : terme publié au Journal officiel de la République française le 6 juillet 2008.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Genética
  • Bioquímica
  • Biología molecular
DEF

Molécula de ARN dotada de propiedades catalíticas.

CONT

Se conocen muy pocas ribozimas naturales, y con un repertorio de funciones muy limitado. Sin embargo, allí donde la naturaleza no lo ha hecho, nosotros podemos introducir elementos nuevos, mediante un procedimiento acelerado de evolución in vitro que dirija las ribozimas hacia nuevos comportamientos catalíticos.

Conserver la fiche 14

Fiche 15 2010-03-18

Anglais

Subject field(s)
  • Molecular Biology
  • Biochemistry
DEF

A small molecule that reacts either with a nonbinding site of an enzyme molecule, or with a protein molecule, and causes a change in the function of the molecule.

Français

Domaine(s)
  • Biologie moléculaire
  • Biochimie
DEF

Molécule spécifique se fixant sur un site différent du site actif d’une protéine enzymatique ou non, et provoquant la modification réversible de la conformation de cette protéine.

OBS

effecteur allostérique : terme publié au Journal officiel de la République française le 6 juillet 2008.

Espagnol

Conserver la fiche 15

Fiche 16 2009-02-16

Anglais

Subject field(s)
  • Biochemistry
  • Biological Sciences
DEF

The protein moiety of an enzyme without the cofactor necessary for catalysis. The cofactor may be a metal ion, an organic molecule, or a combination of both.

CONT

Many enzymes require coenzymes to exhibit their catalytic activities. Generally, the binding force between apoenzyme and coenzyme is relatively weak, and reversible separation to give the protein moiety (apoenzyme) and coenzyme can occur easily. Recently, by utilizing this characteristic, purification of apoenzymes has been attempted using coenzymes bound to a water-insoluble carrier... and several reports on the immobilization of coenzymes have been published.

Français

Domaine(s)
  • Biochimie
  • Sciences biologiques
DEF

Un des deux éléments constitutifs des enzymes. C’est la partie activante, protéique, responsable de la spécificité envers le substrat.

CONT

Chez les enzymes de type hétéroprotéique, la fixation du substrat se fait sur la partie protéique, l'apoenzyme, tandis que la catalyse de la réaction est le fait de la partie non protéique, le groupement prosthétique ou le cosubstrat. La partie «apoenzyme» de la molécule enzymatique qui porte le site de fixation du substrat est donc d’abord responsable de la spécificité quant au substrat de l'enzyme. Mais elle peut également intervenir dans la spécificité de réaction et induire un type particulier de réaction. C'est ainsi, par exemple, que dans le métabolisme des acides aminés, le phosphate de pyridoxal peut, suivant l'apoenzyme avec laquelle il se combine, catalyser des réactions soit de transamination, soit de décarboxylation, soit de désamination, soit de racémisation.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Bioquímica
  • Ciencias biológicas
DEF

Proteína de una enzima que requiere un cofactor para ejercer su función.

Conserver la fiche 16

Fiche 17 2006-05-05

Anglais

Subject field(s)
  • Immunology
DEF

A fragment of the immunoglobulin molecule which has a molecular weight of 45000 daltons and is obtained following papain digestion of the molecule. Unlike papain digestion of immunoglobulins, this fragment contains no antibody combining sites but does retain its site for complement fixation and for binding to Fc receptors in tissues.

DEF

Fc: The portion of an antibody which is responsible for binding to antibody receptors on cells and the C1q component of complement.

Français

Domaine(s)
  • Immunologie
DEF

Lors du clivage d’une molécule d’immunoglobuline par voie enzymatique on obtient trois fragments : deux fragments identiques dits Fab(fragment antigen binding) qui conservent le pouvoir anticorps, et un fragment Fc(cristallisable) sans pouvoir anticorps.

DEF

Région constituée par les deux (cas des IgG et des IgA) ou les trois (cas des IgM et des IgE) domaines constants C-terminaux des chaînes lourdes d’immunoglobulines. La portion Fc porte les épitopes distinguant les différents isotypes (classes et sous-classes) d’immunoglobulines.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Inmunología
Conserver la fiche 17

Fiche 18 2004-05-21

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
  • Biotechnology
DEF

The splitting of a compound into fragments by the addition of water, the hydroxyl group being incorporated in one fragment and the hydrogen atom in the other, such as the enzymatic breakdown of a protein, polysaccharide, or nucleic acid into monomers.

CONT

The development of an industrial process for hydrolysis of concentrated sucrose solutions, using immobilized invertase, has led to the study of the action and stability of this enzyme in concentrated media. In turn this led to modeling of the action mechanism of invertase and research into the causes of its increased stability in the presence of high levels of substrate.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
  • Biotechnologie
DEF

Décomposition d’un corps par fixation d’eau ayant pour conséquence la formation de nouvelles molécules. Ex. : hydrolyse des protéines en acides aminés.

CONT

Les acides catalysent efficacement la rupture des liaisons osidiques, peptidiques et esters. L'hydrolyse chimique est ainsi utilisée industriellement pour produire des acides aminés à partir de protéines(soies de porc, cheveux, plumes...) ou des acides gras à partir de lipides(graisses végétales ou animales). Toutefois, lorsque l'on désire éviter l'apparition de produits secondaires et/ou effectuer une transformation sélective ne concernant qu'un seul type de molécule, la voie enzymatique devient préférable : L'hydrolyse ménagée des protéines en vue de l'obtention d’ingrédients alimentaires est surtout réalisée à l'aide de protéases.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Ciencias biológicas
  • Biotecnología
DEF

Reacción química en la que el agua actúa sobre otra sustancia para formar una o más sustancias enteramente nuevas.

Conserver la fiche 18

Fiche 19 2003-11-19

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
  • Biotechnology
DEF

Trivial name for a group of peptidase enzymes that catalyze the hydrolysis of interior peptide bonds in polypeptide chains.

CONT

Because chymotrypsin is secreted into the small intestine, it was first thought to be specific for the hydrolysis of relatively long polypeptides formed by the action of pepsin on ingested proteins in the stomach, but later work revealed that chymotrypsin can also attack short peptides. Tests of various synthetic peptides as substrates showed that the enzyme is an endopeptidase, i.e., it can split certain types of peptide linkages wherever they occur in a peptide chain, in contrast to the exopeptidases, which can split only terminal peptide bonds.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
  • Biotechnologie
DEF

Nom générique des enzymes telles que la pepsine et la trypsine, capables d’attaquer les liaisons peptidiques centrales [...] d’un polypeptide.

CONT

L'hydrolyse des protéides peut se faire à l'aide d’acides, soit en solution bouillante, ce qui provoque une hydrolyse acide totale, soit en solution à 30 ou 40° C pendant 24 à 72 heures, ce qui conduit à une hydrolyse acide partielle libérant des oligopeptides. D'autre part, il existe une hydrolyse enzymatique(la plus importante pour les organismes vivants) sous l'action de protéinases de deux types : les endopeptidases qui coupent des liaisons peptidiques privilégiés à l'intérieur du protéide, et les exopeptidases dont le rôle est de découper la protéide en polypeptides à partir d’une extrémité de la molécule.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Ciencias biológicas
  • Biotecnología
DEF

Cada una de las enzimas de la clase hidrolasas que catalizan la escisión de uniones peptídicas en posiciones interiores de las proteínas.

Conserver la fiche 19

Fiche 20 2003-11-10

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

A topologically separate site of an enzyme which lacks catalytic activity but which can exert regulatory control over the active site.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

Les enzymes allostériques possèdent deux types de site : le site actif qui se combine au substrat et qui catalyse la réaction enzymatique, les sites régulateurs qui peuvent se combiner à un effecteur, soit activateur, soit inhibiteur. Les deux types de site sont séparés sur la molécule. Dans certaines enzymes ils appartiennent même à des chaînes polypeptidiques différentes. La désensibilisation de l'enzyme résulte de l'inactivation des sites régulateurs. [...] Lorsqu'un inhibiteur allostérique se fixe au site allostérique, il se produit aussi une transition allostérique(également réversible), entraînant une modification au niveau du site actif, qui cette fois prend une conformation moins favorable à la fixation du substrat.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Ciencias biológicas
Conserver la fiche 20

Fiche 21 2003-05-29

Anglais

Subject field(s)
  • Microbiology and Parasitology
  • Biotechnology
CONT

Such errors would give rise to faulty enzyme molecules and lead to a decline in the functional abilities of the cell.

Français

Domaine(s)
  • Microbiologie et parasitologie
  • Biotechnologie
CONT

Ces erreurs aboutiraient à des molécules enzymatiques défectueuses et provoqueraient le déclin des capacités fonctionnelles de la cellule.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Microbiología y parasitología
  • Biotecnología
Conserver la fiche 21

Fiche 22 2003-04-17

Anglais

Subject field(s)
  • Biochemistry
  • Genetics
OBS

The method to detect mutations or genetic damage in cells was an assay of cloned HPRT-Human T-lymphocytes. This method offers the advantage that mutant cells survive and yield offspring and thus mutation is no longer represented by a single dead cell but by a population of cells whose enzymatic defect can be confirmed, studied and characterized.

Français

Domaine(s)
  • Biochimie
  • Génétique
OBS

On connaît de nombreuses maladies génétiques humaines dans lesquelles un enzyme est soit totalement inactif soit altéré dans sa fonction catalytique ou régulatrice. Dans ces maladies, la molécule enzymatique défectueuse peut contenir un ou plusieurs aminoacides anormaux dans sa(ses) chaîne(s)(polypeptidiques(s) comme résultat d’une mutation du DNA.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Bioquímica
  • Genética
Conserver la fiche 22

Fiche 23 2002-01-17

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
OBS

Ageing occurs, and can be studied, at different levels of complexity from the molecular through the cellular to the organismal. The question of ageing of protein molecules, manifested in the deamidation of asparagine and glutamine residues or conformational changes up to denaturation during their life span is controversial. With some enzymes age-related changes could be detected whereas no such changes were found with others.... In order to arrive at meaningful conclusions it appears necessary to consider the systematic nature of ageing, the alterations in the various macromolecular and enzyme organizational patterns.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

L'enzyme reste inchangée après la réaction et peut recommencer indéfiniment la même réaction sur une nouvelle molécule. La dénaturation et le vieillissement moléculaire limitent cette durée de vie et constituent le principal goulet d’étranglement à l'utilisation industrielle de la catalyse enzymatique.

Espagnol

Campo(s) temático(s)
  • Ciencias biológicas
Conserver la fiche 23

Fiche 24 1999-03-16

Anglais

Subject field(s)
  • Geochemistry
  • Vacuum Tubes (Electronics)
  • Television (Radioelectricity)
  • Chemistry
DEF

A substance, either organic or inorganic, liquid or crystals, that is capable of luminescence, that is, of absorbing energy from sources such as X-rays, cathode rays, UV radiations, alpha particles and emitting a portion of the energy in the UV, visible or infrared ...

DEF

phosphore: Any of various phosphorescent or fluorescent materials (as zinc sulfide activated with silver or copper or zinc silicate activated with manganese) that may occur as minerals (as wurtzite or willemite) but are now usually produced synthetically.

CONT

The phosphor may be considered as the transducer that converts the electron beam energy into light energy. Phosphors are rather complex compounds that luminesce when certain types of energy are applied to them. This phenomenon is termed cathodoluminescence when the electron beam is the source of the energy.

OBS

Used chiefly in fluorescent lamps, in cathode-ray tubes (as for television and radar), in instruments for detecting various radiation, and in luminous paints and inks.

OBS

When the emission of the substance ceases immediately or in the order of 10minus 8 second after excitation, the material is said to be fluorescent. Material that continues to emit light for a period after the removal of the exciting energy is said to be phosphorescent.

Français

Domaine(s)
  • Géochimie
  • Tubes et lampes (Électronique)
  • Télévision (Radioélectricité)
  • Chimie
DEF

[...] molécule capable d’émettre de la lumière sous l'effet d’une excitation appropriée. Il s’agit de fluorescence lorsque l'énergie d’excitation est d’origine lumineuse, chimiluminescence lorsque l'énergie d’excitation est d’origine chimique, et de bioluminescence si un système enzymatique intervient dans la réaction chimique d’excitation.

DEF

Substance luminescente constituant l’écran des systèmes d’examen aux rayons X et de certains tubes cathodiques.

OBS

[...] la plus grande partie des téléviseurs couleur [...] utilisent un transducteur courant-lumière fondé sur l’emploi de luminophores bombardés par un faisceau électronique. [...] Les luminophores sont des sulfures, des silicates et des phosphates de zinc, de cadmium et de magnésium dopés par des impuretés. [...] ces cristaux sont bombardés [...] par un faisceau d’électrons [...] [et il s’ensuit] un rayonnement lumineux.

OBS

luminophore : Recommandation officielle pour «phosphore».

Espagnol

Conserver la fiche 24

Fiche 25 1997-03-14

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Molecule that increases the catalytic activity of an enzyme.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Molécule capable d’accroître l'activité enzymatique.

Espagnol

Conserver la fiche 25

Fiche 26 1990-01-10

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

Enzyme activity loss with time is one of the most important factors in determining or indeed limiting system performance and economics. Three basic types of enzyme activity loss can occur. The enzyme can be lost from the system, it can become inactive, or it can be coated or otherwise blocked from contact with the substrate. Enzyme can be lost from the system because of desorption, severing of chemical bonds, leakage through membranes, or erosion of the support material. Enzyme activity loss can be due to thermal denaturation, inhibition or inactivation by components of the feed, or destruction by proteolytic enzymes.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

Il est possible d’avoir recours au génie génétique pour obtenir une nouvelle molécule enzymatique plus stable. Par mutagénèse dirigée, on peut, dans une enzyme donnée, remplacer un acide aminé par un autre. Dans le cas de la thermoinactivation, il faut remplacer les acides aspartique par des acides glutamique 100 fois plus résistants à l'hydrolyse. Une modification de ce type n’ entraîne pas de perte d’activité enzymatique et permet d’obtenir une enzyme beaucoup plus stable.

Espagnol

Conserver la fiche 26

Fiche 27 1989-12-12

Anglais

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

Type of secondary structure of protein molecules, being random in the sense that there is no repeating pattern in which each residue interacts with other residues (as in an alpha helix).

CONT

Since enzyme deactivation should be an intrinsically monomolecular process, overall kinetics other than first-order clearly suggest a multistep reaction scheme. Recently a two-step, in-series model has been proposed that assumes that the native enzyme undergoes an irreversible transition to an equilibrium distribution of at least two intermediate structures of entirely different stability and kinetic behavior. These, in turn, degrade to a totally inactive, random-coil situation.

Français

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Forme que prend une chaîne macromoléculaire par repliements successifs sur elle-même. (Certaines macromolécules, très rigides, conservent en solution un certain état d’extension et ne présentent d’infléchissement que sur de longues distances. Au contraire, d’autres, plus souples, prennent une forme pelotonnée. Comme la forme et les dimensions d’une telle pelote sont continuellement changeantes, on lui adjoint le qualificatif "statistique".)

CONT

Les structures secondaires et tertiaires des protéines sont maintenues par des liaisons faibles et des liaisons disulfures. Si ces liaisons sont rompues, ces structures disparaissent, la protéine est dite dénaturée, sa molécule devient désordonnée, elle devient une "pelote statistique". En fait la molécule peut ne pas perdre entièrement sa structure, si l'agent dénaturant n’ agit pas de manière trop énergique, mais en général, la dénaturation est irréversible. La dénaturation s’accompagne souvent d’une précipitation de la protéine, les molécules tendent en effet a former des agrégats qui ne restent pas en solution. Très généralement la dénaturation fait perdre aux protéines leurs propriétés biologiques, comme l'activité enzymatique.

Espagnol

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