TERMIUM Plus^®

Record 1,  Textual support,  English

Record number: 1, Textual support number: 1 DEF

An equation relating the reaction velocity to the substrate concentration of an enzyme.  5, record 1, English, - Michaelis%2DMenten%20equation

Record number: 1, Textual support number: 1 CONT

Michaelis-Menten equation.... It relates the initial velocity, the maximum velocity, and the initial substrate concentration through the Michaelis-Menten constant.... Its derivation is based on the assumption that an enzyme-substrate complex is formed reversibly as an essential step in catalysis.  6, record 1, English, - Michaelis%2DMenten%20equation

Record number: 1, Textual support number: 1 OBS

The Henri-Michaelis-Menten equation was originally developed by Victor Henri (1903) and later confirmed by Leonor Michaelis and Maud Menten (1913).  7, record 1, English, - Michaelis%2DMenten%20equation

Record number: 1, Textual support number: 2 OBS

rate law: ... a mathematical equation that describes the progress of the reaction. There are two forms of a rate law for chemical kinetics: the differential rate law and the integrated rate law.  8, record 1, English, - Michaelis%2DMenten%20equation

Record 1,  Textual support,  French

Record number: 1, Textual support number: 1 DEF

Équation de vitesse des réactions enzymatiques à un seul substrat qui exprime la relation mathématique existant entre la vitesse initiale d'une réaction enzymatique, la concentration du substrat et certaines caractéristiques de l'enzyme.  4, record 1, French, - %C3%A9quation%20de%20Michaelis%2DMenten

Record number: 1, Textual support number: 1 OBS

Michaelis et Menten publient leurs travaux sur l'influence de la concentration en substrat sur la vitesse de réaction enzymatique : ils redécouvrent l'équation de Henri! Cette relation est maintenant connue sous le nom de Henri-Michaelis-Menten.  5, record 1, French, - %C3%A9quation%20de%20Michaelis%2DMenten

Record number: 1, Textual support number: 2 OBS

Loi de vitesse. La vitesse d'une réaction chimique dépend généralement de plusieurs variables, dont les plus importantes sont la concentration des différentes espèces chimiques (réactifs et produits) et le temps.  6, record 1, French, - %C3%A9quation%20de%20Michaelis%2DMenten

Record 1,  Textual support,  Spanish

Record number: 1, Textual support number: 1 DEF

Ecuación que relaciona la velocidad inicial de una reacción enzimática sobre un sustrato y la constante de Michaelis.  2, record 1, Spanish, - ecuaci%C3%B3n%20de%20Michaelis%20y%20Menten

Record 2,  Textual support,  English

Record number: 2, Textual support number: 1 DEF

First order rate constant that refers to the properties and reactions of the enzyme-substrate, enzyme-intermediate, and enzyme-product complexes.  1, record 2, English, - Kcat

Record number: 2, Textual support number: 1 CONT

Enzymes vary greatly in their rate enhancement ability, and not all have evolved to high maximum rate V_max of conversion. High enzyme efficiency, through lowering of activation energy, is dependent on the enzyme having a high ratio of K_cat/K_m, where K_cat is the rate constant for the reaction ... and K_m is the Michaelis constant (substrate concentration needed to give half maximum velocity).  3, record 2, English, - Kcat

Record number: 2, Textual support number: 1 OBS

In the simple Michaelis-Menten mechanism in which there is only one enzyme-substrate complex and all binding steps are fast, K_cat is simply the first-order rate constant for the chemical conversion of the ES complex to the EP complex. For more complicated reactions, K_cat is a function of all the first order rate constants, and it cannot be assigned to any particular process except when simplifying features occur.  1, record 2, English, - Kcat

Record number: 2, Textual support number: 2 OBS

The term Kcat should read K_cat.  4, record 2, English, - Kcat

Record 2,  Textual support,  French

Record number: 2, Textual support number: 1 DEF

Constante de premier ordre qui exprime le nombre de molécules de substrat transformées par molécule d'enzyme  1, record 2, French, - k%20catalytique

Record number: 2, Textual support number: 1 CONT

K_m définit bien l'affinité de l'enzyme pour son substrat. Cependant, si l'on observe plus en détail les relations (1) et (2) on constate que cette affinité dépend surtout des constantes k1 et k2. [...] À l'opposé la vitesse d'apparition des produits (P), donc en définitive la vitesse de réaction, dépend surtout de k3. C'est pourquoi on donne à cette constante K3 le nom de k catalytique ou^kcat. Selon la relation (3) on a : [...] k[indice]cat exprime donc le nombre de molécules de substrat transformées par molécules d'enzyme.  2, record 2, French, - k%20catalytique

Record number: 2, Textual support number: 1 OBS

En raison de contraintes d'ordre technique, les formules figurant dans la source CBT-167 ne peuvent être reproduites.  3, record 2, French, - k%20catalytique

Record number: 2, Textual support number: 2 OBS

Le terme Kcat s'écrit K_cat  3, record 2, French, - k%20catalytique

Record 2,  Textual support,  Spanish

Record 3,  Textual support,  English

Record number: 3, Textual support number: 1 CONT

In reversible inhibition of enzymes... the inhibitor participates in a rapidly established, easily reversible equilibrium with the enzyme or enzyme-substrate complex, which can be analyzed in terms of the Michaelis-Menten formalism.... The three major types of reversible enzyme inhibition, competitive, uncompetitive, and noncompetitive, can be experimentally distinguished by the effects of the inhibitor on the reaction kinetics of the enzyme, which may be analyzed in terms of the basic Michaelis-Menten rate equation. For valid kinetic analysis the inhibitor must combine rapidly and reversibly with the enzyme or enzyme-substrate complex.  2, record 3, English, - reversible%20inhibition

Record 3,  Textual support,  French

Record number: 3, Textual support number: 1 DEF

Inhibition non permanente où l'inhibiteur ne se combine pas de façon covalente sur l'enzyme. L'inhibition est dans ce cas un processus rapide. En général, une dialyse, éliminant l'inhibiteur, restaure l'activité de l'enzyme. Les inhibiteurs agissant de cette façon sont assez spécifiques. On distingue plusieurs modalités de l'inhibition réversible appelées inhibitions : compétitive, non compétitive et incompétitive.  2, record 3, French, - inhibition%20r%C3%A9versible

Record number: 3, Textual support number: 1 CONT

Les trois types principaux d'inhibition enzymatique réversible, compétitive, incompétitive et non compétitive se distinguent expérimentalement par les effets de l'inhibiteur sur la cinétique de la réaction enzymatique étudiée à l'aide de l'équation de Michaelis-Menten. Pour une analyse cinétique valable, l'inhibiteur doit se combiner rapidement et réversiblement avec l'enzyme ou avec le complexe enzyme-substrat.  3, record 3, French, - inhibition%20r%C3%A9versible

Record 3,  Textual support,  Spanish

Record 4,  Textual support,  English

Record number: 4, Textual support number: 1 CONT

An enzyme reaction occurs by the formation of a transitory complex of enzyme and substrate. This occurs at the "active center".... This enzyme-substrate complex, called the Michaelis-Menten complex, decomposes into enzyme and product(or products).  1, record 4, English, - enzyme%2Dsubstrate%20complex

Record number: 4, Textual support number: 1 OBS

The enzyme-substrate complex in which the substrate is covalently linked to the enzyme is called "enzyme-substrate compound".  2, record 4, English, - enzyme%2Dsubstrate%20complex

Record 4,  Textual support,  French

Record number: 4, Textual support number: 1 CONT

Des études cristallographiques ont [...] été effectuées sur des protéines enzymatiques en présence d'analogues de substrats. Elles ont conduit à préciser la position du substrat dans le complexe enzyme-substrat, la nature des interactions entre les deux molécules et l'emplacement exact des groupes catalytiques de la protéine par rapport au substrat, permettant ainsi de proposer des mécanismes plausibles pour la catalyse enzymatique.  1, record 4, French, - complexe%20enzyme%2Dsubstrat

Record 4,  Textual support,  Spanish

Record 5,  Textual support,  English

Record number: 5, Textual support number: 1 DEF

The temperature-dependent magnitude that characterizes the velocity of a chemical reaction, as a function of the concentration of one of the reactants. It has the unit:(concentration)^1-n x (time)^-1, where n is the order of the reaction.  1, record 5, English, - rate%20constant

Record number: 5, Textual support number: 1 CONT

The Michaelis-Menten theory assumes that the enzyme... first combines with the substrate... to form the enzyme-substrate complex... ;the latter then breaks down in a second step to form free enzyme and the product.... These reactions are assumed to be reversible; the rate constants for the forward and reverse directions respectively have a positive and a negative subscript.  2, record 5, English, - rate%20constant

Record 5,  Textual support,  French

Record number: 5, Textual support number: 1 DEF

Valeur représentant la vitesse de réaction (...) lorsque la concentration de A est égale à l'unité. Cette valeur s'exprime en M^1-v x sec^-1, où v est l'ordre défini par rapport à l'ensemble des réactifs.  2, record 5, French, - constante%20de%20vitesse

Record number: 5, Textual support number: 1 CONT

L'ordre de grandeur des constantes de vitesse de catalyse dans la majorité des réactions enzymatiques est de 10 à 1 000 (10 à 1 000 molécules de substrat transformé par seconde et par molécule d'enzyme) à température ambiante. Ces réactions sont dans certains cas plusieurs milliards de fois plus rapides que lorsqu'elles ont lieu spontanément en absence de catalyseur.  3, record 5, French, - constante%20de%20vitesse

Record number: 5, Textual support number: 1 OBS

En raison de contraintes d'ordre technique, les formules figurant dans la source CBT-167 ne peuvent être reproduites.  4, record 5, French, - constante%20de%20vitesse

Record 5,  Textual support,  Spanish