TERMIUM Plus®

From: Translation Bureau

On social media

Consult the Government of Canada’s terminology data bank.

MICHAELIS-MENTEN EQUATION [4 records]

Record 1 2012-01-04

English

Subject field(s)
  • Chemistry
  • Biological Sciences
  • Biotechnology
DEF

An equation relating the reaction velocity to the substrate concentration of an enzyme.

CONT

Michaelis-Menten equation.... It relates the initial velocity, the maximum velocity, and the initial substrate concentration through the Michaelis-Menten constant.... Its derivation is based on the assumption that an enzyme-substrate complex is formed reversibly as an essential step in catalysis.

OBS

The Henri-Michaelis-Menten equation was originally developed by Victor Henri(1903) and later confirmed by Leonor Michaelis and Maud Menten(1913).

OBS

rate law: ... a mathematical equation that describes the progress of the reaction. There are two forms of a rate law for chemical kinetics: the differential rate law and the integrated rate law.

Key term(s)
  • Henri Michaelis Menten equation
  • Henri Michaelis Menten rate law
  • Michaelis Menten equation
  • Michaelis Menten rate equation

French

Domaine(s)
  • Chimie
  • Sciences biologiques
  • Biotechnologie
DEF

Équation de vitesse des réactions enzymatiques à un seul substrat qui exprime la relation mathématique existant entre la vitesse initiale d'une réaction enzymatique, la concentration du substrat et certaines caractéristiques de l'enzyme.

OBS

Michaelis et Menten publient leurs travaux sur l'influence de la concentration en substrat sur la vitesse de réaction enzymatique : ils redécouvrent l'équation de Henri! Cette relation est maintenant connue sous le nom de Henri-Michaelis-Menten.

OBS

Loi de vitesse. La vitesse d'une réaction chimique dépend généralement de plusieurs variables, dont les plus importantes sont la concentration des différentes espèces chimiques (réactifs et produits) et le temps.

Key term(s)
  • équation de Henri Michaelis Menten
  • équation de Michaelis Menten

Spanish

Campo(s) temático(s)
  • Química
  • Ciencias biológicas
  • Biotecnología
DEF

Ecuación que relaciona la velocidad inicial de una reacción enzimática sobre un sustrato y la constante de Michaelis.

Save record 1

Record 2 2011-08-09

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

A form of the Michaelis-Menten equation in which reciprocals of both sides are equated to give the linear form, l/V=(Km/Vmax)(1/(S] + 1/Vmax, where V is the reaction velocity,(S) is the substrate concentration, and Km is the Michaelis-Menten constant. A plot of 1/V(the Y coordinate) as a function of 1/(S)(the X coordinate) is a straight line from which Vmax, the maximal velocity, can be determined from the y-intercept(=1/Vmax) and Km which measures the enzyme-substrate affinity, can be determined from the x-intercept(=-1/Km).

OBS

Several other linearized forms of the Michaelis-Menten equation have been derived :[S)/V)=(1/Vmax)(S) + K(subscript m]/Vmax)(Hanes Plot), and(V)=(-V/(S](Km) +(Vmax)(Eadie-Hofstee Plot). These equations make it possible to calculate Km values from experimental data and are useful in the study of enzyme activation and inhibition.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Transformation algébrique [de] l'équation de Michaelis-Menten : 1/V = 1/Vmax + Km/Vmax 1/S. C'est l'équation d'une droite interceptant l'axe des Y à 1/Vmax et de pente - K[incide m]/Vmax. Ceci permet une détermination graphique de Km.

Spanish

Save record 2

Record 3 2011-08-09

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

The number of molecules (or atoms) reacting per unit time. It has been explained by a combination of two theoretical models, the so-called collision theory and the transition state theory.... The collision theory provides a qualitative description of the factors that affect rate and proposes that reactions occur as a result of collisions between the reacting species.... The transition state theory expands upon the collision theory by proposing that an unstable transition state, or activated complex, is formed when reactants collide with the proper orientation and with a collision energy at least equal to the activation energy.

OBS

An important numerical relationship emerges from the Michaelis-Menten equation in the special case when the initial reaction rate is exactly one-half the maximum velocity : we find that the substrate concentration is then equal to the enzyme's Km.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

Du fait de leur pouvoir catalytique, les enzymes sont capables de faire s'opérer, à 37°C et dans l'eau (seules conditions compatibles avec la vie), des réactions chimiques qui pourraient parfois se faire en laboratoire, mais dans des conditions beaucoup plus rigoureuses de température et de pression et souvent dans des solvants non aqueux. Les enzymes provoquent ainsi des accélérations considérables des vitesses de réaction : lorsqu'elle est catalysée par l'uréase du haricot rouge, la réaction d'hydrolyse de l'urée se produit 1014fois plus vite que lors d'une hydrolyse chimique classique à la même température.

Spanish

Save record 3

Record 4 2011-08-09

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

In reversible inhibition of enzymes... the inhibitor participates in a rapidly established, easily reversible equilibrium with the enzyme or enzyme-substrate complex, which can be analyzed in terms of the Michaelis-Menten formalism.... The three major types of reversible enzyme inhibition, competitive, uncompetitive, and noncompetitive, can be experimentally distinguished by the effects of the inhibitor on the reaction kinetics of the enzyme, which may be analyzed in terms of the basic Michaelis-Menten rate equation. For valid kinetic analysis the inhibitor must combine rapidly and reversibly with the enzyme or enzyme-substrate complex.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Inhibition non permanente où l'inhibiteur ne se combine pas de façon covalente sur l'enzyme. L'inhibition est dans ce cas un processus rapide. En général, une dialyse, éliminant l'inhibiteur, restaure l'activité de l'enzyme. Les inhibiteurs agissant de cette façon sont assez spécifiques. On distingue plusieurs modalités de l'inhibition réversible appelées inhibitions : compétitive, non compétitive et incompétitive.

CONT

Les trois types principaux d'inhibition enzymatique réversible, compétitive, incompétitive et non compétitive se distinguent expérimentalement par les effets de l'inhibiteur sur la cinétique de la réaction enzymatique étudiée à l'aide de l'équation de Michaelis-Menten. Pour une analyse cinétique valable, l'inhibiteur doit se combiner rapidement et réversiblement avec l'enzyme ou avec le complexe enzyme-substrat.

Spanish

Save record 4

Copyright notice for the TERMIUM Plus® data bank

© Public Services and Procurement Canada, 2026
TERMIUM Plus®, the Government of Canada's terminology and linguistic data bank
A product of the Translation Bureau

Features

GCtranslate (available on the Government of Canada network only)

Use this artificial intelligence prototype to translate Government of Canada content up to and including Protected B. Available to employees of selected departments and agencies only.

Writing tools

The Language Portal’s writing tools have a new look! Easy to consult, they give you access to a wealth of information that will help you write better in English and French.

Glossaries and vocabularies

Access Translation Bureau glossaries and vocabularies.

Date Modified: