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MICHAELIS-MENTEN RATE EQUATION [2 records]

Record 1 2011-08-09

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

The number of molecules (or atoms) reacting per unit time. It has been explained by a combination of two theoretical models, the so-called collision theory and the transition state theory.... The collision theory provides a qualitative description of the factors that affect rate and proposes that reactions occur as a result of collisions between the reacting species.... The transition state theory expands upon the collision theory by proposing that an unstable transition state, or activated complex, is formed when reactants collide with the proper orientation and with a collision energy at least equal to the activation energy.

OBS

An important numerical relationship emerges from the Michaelis-Menten equation in the special case when the initial reaction rate is exactly one-half the maximum velocity : we find that the substrate concentration is then equal to the enzyme's Km.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

Du fait de leur pouvoir catalytique, les enzymes sont capables de faire s'opérer, à 37°C et dans l'eau (seules conditions compatibles avec la vie), des réactions chimiques qui pourraient parfois se faire en laboratoire, mais dans des conditions beaucoup plus rigoureuses de température et de pression et souvent dans des solvants non aqueux. Les enzymes provoquent ainsi des accélérations considérables des vitesses de réaction : lorsqu'elle est catalysée par l'uréase du haricot rouge, la réaction d'hydrolyse de l'urée se produit 1014fois plus vite que lors d'une hydrolyse chimique classique à la même température.

Spanish

Save record 1

Record 2 2011-08-09

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

In reversible inhibition of enzymes... the inhibitor participates in a rapidly established, easily reversible equilibrium with the enzyme or enzyme-substrate complex, which can be analyzed in terms of the Michaelis-Menten formalism.... The three major types of reversible enzyme inhibition, competitive, uncompetitive, and noncompetitive, can be experimentally distinguished by the effects of the inhibitor on the reaction kinetics of the enzyme, which may be analyzed in terms of the basic Michaelis-Menten rate equation. For valid kinetic analysis the inhibitor must combine rapidly and reversibly with the enzyme or enzyme-substrate complex.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Inhibition non permanente où l'inhibiteur ne se combine pas de façon covalente sur l'enzyme. L'inhibition est dans ce cas un processus rapide. En général, une dialyse, éliminant l'inhibiteur, restaure l'activité de l'enzyme. Les inhibiteurs agissant de cette façon sont assez spécifiques. On distingue plusieurs modalités de l'inhibition réversible appelées inhibitions : compétitive, non compétitive et incompétitive.

CONT

Les trois types principaux d'inhibition enzymatique réversible, compétitive, incompétitive et non compétitive se distinguent expérimentalement par les effets de l'inhibiteur sur la cinétique de la réaction enzymatique étudiée à l'aide de l'équation de Michaelis-Menten. Pour une analyse cinétique valable, l'inhibiteur doit se combiner rapidement et réversiblement avec l'enzyme ou avec le complexe enzyme-substrat.

Spanish

Save record 2

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