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STRUCTURE BETA [13 records]

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Alphabetical list of terms

Record 1 2013-01-22

English

Subject field(s)
  • Biochemistry
DEF

The folding of part of a polypeptide chain into an ordered structure such as a α-helix [alpha-helix] or ß-pleated [beta-pleated] sheet; it is the result of hydrogen bonding between adjacent segments of the chain.

CONT

Secondary structure prediction has been a reasonably successful approach in polypeptide design. Choice of amino acid sequence was aimed at achieving the proposed folding and to form a sufficient number of specific non-covalent bonds with a particular ligand.

OBS

Although the term usually is applied to proteins, it can be applied to other polymers, e.g., the cloverleaf structure of transfer RNA.

OBS

The distinction between secondary and tertiary structure is somewhat arbitrary.

French

Domaine(s)
  • Biochimie
DEF

Élément structural d’une chaîne polypeptidique, qui peut adopter deux conformations principales, hélice α et feuillet ß, stabilisées par des liaisons hydrogène entre l’oxygène d’un carbonyle et l’hydrogène d’un amide, de même qu’entre les chaînes latérales des aminoacides.

CONT

Les protéines globulaires sont, en moyenne, formées d’environ 350 acides aminés et leur chaîne principale peut se replier d’innombrables façons. Le nombre de niveaux de structure différents montre à quel point la variété règne. Tout d’abord, les interactions locales entre des acides aminés voisins sont à l'origine de la formation des hélices alpha, des feuillets bêta ou d’autres types de structures secondaires; ces structures, formant des blocs assez bien définis, s’organisent en domaines; enfin la disposition des domaines les uns par rapport aux autres produit la structure tertiaire. L'existence des mêmes structures secondaires et des mêmes domaines, dans de nombreuses protéines différentes, prouve que [...] toutes ces structures semblent jouer un rôle fondamental dans l'évolution et la diversification des protéines.

Spanish

Campo(s) temático(s)
  • Bioquímica
DEF

Conformación tridimensional que adoptan las macromoléculas, en particular los ácidos nucleicos y los polipéptidos.

OBS

Su formación resulta de la acción de fuerzas no covalentes generadas por interacciones entre residuos próximos. Algunos ejemplos son la hélice alfa y la hoja plegada beta de las proteínas y los bucles en horquilla de los ácidos nucleicos.

Save record 1

Record 2 2012-09-21

English

Subject field(s)
  • Biochemistry
CONT

Local interactions between nearby amino acids give rise to alpha helixes, beta sheets or other forms of secondary structure. These subassemblies, acting as more or less coherent units, organize themselves into domains. The geometric arrangement of the domains constitutes the tertiary structure. The presence of the same secondary structures and domains in many dissimilar proteins argues that they are not mere artificial abstractions introduced by the biochemist; on the contrary, they seem to be fundamental units in the evolution and diversification of proteins. Many proteins have a level of organization beyond the tertiary structure. They are composed of multiple polypeptide strands held together by a variety of weak bonds and sometimes further cemented by disulfide linkages.

French

Domaine(s)
  • Biochimie
DEF

Structure spatiale complète d’une protéine, niveau d’organisation supérieur à la structure secondaire déterminé par l'assemblage des formes élémentaires de type [alpha] ou [bêta] selon les trois directions de l'espace et par le pliage de la chaîne, le tout étant stabilisé par des interactions de type non covalent et des ponts disulfure.

CONT

La structure tertiaire d’une protéine globulaire est très complexe et elle peut être déterminée par la diffraction des rayons X. [...] La rupture de la structure tertiaire par des températures élevées ou par d’autres agents s’appelle dénaturation.

Spanish

Campo(s) temático(s)
  • Bioquímica
DEF

Conformación tridimensional que adoptan las macromoléculas completas como resultado de interacciones intramoleculares, tales como puentes de hidrógeno.

Save record 2

Record 3 2012-01-04

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

ß-Sheets are formed when two or more almost fully extended polypeptide chains are brought together side by side, so that regular hydrogen bonds can form between the peptide backbone amide NH and carbonyl oxygen groups of adjacent chains.... All the peptide linkages participate in this cross-linking and thus lend the structure great stability; the R groups lie above or below the zigzagging planes of the pleated sheet.... The structure of the ß-sheet makes up extensive regions of the core of most (though not all) globular proteins.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

L. Pauling avait à peine découvert [...] les hélices alpha [...] qu'il observa une seconde configuration stable : les feuillets bêta. Dans ce type de structure, des segments rectilignes de la chaîne polypeptidique sont juxtaposés en zigzag, comme un mètre d’architecte incomplètement replié; des liaisons hydrogène relient les segments adjacents, appelés brins bêta. Dans cette structure comme dans les hélices alpha, des liaisons s’établissent entre les groupes NH et les groupes CO de la chaîne polypeptidique principale. [...] Toutes les liaisons peptidiques participent à ces liaisons, ce qui assure à cette structure une grande stabilité.

OBS

Le feuillet bêta est aussi appelé «feuillet plissé» ou «conformation plissée».

Spanish

Save record 3

Record 4 2011-10-21

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

Optimal application of protein engineering technology will require understanding how the amino acid sequence of a polypeptide chain specifies its spatial conformation. It is now clear that polypeptide chain folding and subunit assembly proceeds through sequential pathways involving defined intermediates. The critical amino acid instructions directing these pathways appear to be dispersed through the sequence... Very similar patterns of chain folding and domain structure can arise from different amino acid sequences that show little or no homology. The immunoglobulins are a prime example of conservation of structure despite extensive differences in amino acid sequence.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

La structure tertiaire est due aux repliements des chaînes polypeptidiques, conférant à la molécule protéinique la forme globuleuse.(...) Les protéines contiennent des régions formées d’hélices [alpha], des feuillets [bêta], des régions sans structure rigide, des repliements souvent dus à la présence de proline.(...) Un aspect particulièrement critique de l'enroulement des chaînes polypeptidiques en leur conformation native est la très grande vitesse à laquelle elle se produit biologiquement.

Spanish

Save record 4

Record 5 2011-04-12

English

Subject field(s)
  • Trade Names
  • Medication
OBS

Paradoxically, because of its toxicity and its high specificity for beta cells, streptozotocin has been used with some success to treat a rare tumor of human beta cells known as insulinoma. In general, however, drugs and chemicals that kill beta cells were employed merely as tools for investigating the pathogenesis of diabetes in experimental animals. Then in 1975 a rodent poison known as Vacor, which has a molecular structure resembling that of streptozotocin, was introduced into the U.S.

OBS

A trademark of Rohm and Haas Co.

Key term(s)
  • Vacor

French

Domaine(s)
  • Appellations commerciales
  • Médicaments
OBS

Paradoxalement, du fait de sa toxicité et de sa haute spécificité d’action au niveau des cellules bêta, on a pu utiliser la streptozotocine avec un certain succès comme traitement d’une tumeur des cellules bêta,(rare chez l'homme), appelée insulinome. En général, cependant, les drogues et les agents chimiques qui tuent les cellules bêta sont uniquement utilisés comme outils de recherche pour étudier la pathogénie du diabète chez les animaux de laboratoire. Ainsi en 1975, un raticide dénommé Vacor, dont la structure moléculaire ressemble à celle de la streptozotocine, a été introduit aux États-Unis.

OBS

VacorMC : Marque de commerce de Rohm and Haas Co.

Spanish

Save record 5

Record 6 2010-09-15

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
DEF

The complex structural arrangement of some protein molecules, such as keratin, in which the single polypeptide chains of proteins spiral right-handedly to form helices. Each NH group is connected to a CO group by a hydrogen bond at a distance equivalent to 3 amino acid residues; the helix makes a complete turn for each 3.6 residues.

CONT

One of the most commonly observed protein secondary structures is the [alpha] helix .... Several researchers have ... designed totally synthetic proteins based on natural folding patterns -- the alpha helix and the beta pleated sheet.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Structure hélicoïdale d’enroulement d’une chaîne peptidique, en fonction des contraintes imposées par les liaisons peptidiques et leurs dimensions spécifiques. Dans cette structure, existent environ 3,6 résidus d’aminoacides par tour de spire. Les chaînes latérales R des aminoacides se placent à l’extérieur de l’hélice formée par le squelette peptidique. Dans cette structure, l’unité périodique, un simple tour de spire de l’hélice, s’étend sur environ 0,54 mm le long de l’axe. La disposition des chaînes peptidiques sous forme d’hélice est favorisée par rapport aux autres structures hélicoïdales ou aux autres enroulements possibles, car elle permet l’établissement de liaisons par ponts hydrogène entre les spires successives de l’hélice.

CONT

La structure secondaire de l'alcool déhydrogénase est constituée de nombreuses hélices alpha et feuillets bêta reliés entre eux par de courts segments apparemment sans structure secondaire.

Spanish

Save record 6

Record 7 1990-01-15

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

Quatre types essentiels d’interactions ou de liaisons faibles coopèrent pour stabiliser la structure tertiaire des protéines :(1) les liaisons hydrogène entre les liaisons peptidiques comme dans l'hélice [alpha] ou dans les feuillets plissés [bêta] ;(2) les liaisons hydrogène entre les chaînes latérales des aminoacides;(3) les interactions hydrophobes entre les chaînes latérales des aminoacides non polaires;(4) des liaisons ioniques entre les fonctions chargées positivement ou négativement, comme le COO-de l'aspartate et du glutamate et le NH3+ de la lysine. Des études sur la contribution relative de chacun de ces quatre types de liaisons faibles dans la stabilité de la conformation des protéines natives indiquent clairement que les interactions hydrophobes entre les chaînes latérales non polaires sont de loin les plus importantes.

Spanish

Save record 7

Record 8 1990-01-15

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

Several proteins or parts of proteins that do not have homologous sequences are observed to adopt a similar tertiary arrangement of packed [alpha]-helices and [beta]-strands.... Generally, it is an open question whether the similarity of tertiary structures arises by convergent evolution to a structural and/or functional favourable conformation or by divergence during which sequence homologies have been lost.... Combined with the search for key amino acid residues, it is likely that structural similarity will be recognized by comparing profiles of secondary structure predictions and by using empirical rules governing the packing of [alpha]-helices and [beta]-strands.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
CONT

Le terme de structure secondaire des protéines a trait aux configurations régulières adoptées par le squelette polypeptidique. Une classe d’arrangements réguliers est caractérisée par la présence de liaisons hydrogène entre des groupes appartenant à des chaînes poly-peptidiques différentes. Ces configurations sont désignées sous le terme générique de structures [bêta] ;elles s’établissent lorsque des chaînes polypeptidiques complètement étirées forment des structures en forme de feuillets maintenues par des liaisons hydrogène(...) Les structures [bêta] sont favorisées par la présence d’un grand nombre de résidus alanine ou glycine. Dans la nature, on les trouve surtout dans les protéines de la soie.

Spanish

Save record 8

Record 9 1989-12-19

English

Subject field(s)
  • Biological Sciences
CONT

The carrier-binding method is the oldest immobilization method for enzymes.... The amount of enzyme bound to the carrier and the activity after immobilization depend markedly on the nature of the carrier. Although the selection of a carrier also depends on the nature of the enzyme itself, the following aspects must be considered; (1) particle size, (2) surface area, (3) molar ratio of hydrophilic to hydrophobic groups, and (4) chemical composition. Generally speaking, increases in the ratio of hydrophilic groups and in surface area increase the amount of bound enzyme per unit carrier, resulting in higher activity of the immobilized enzyme.

OBS

A hydrophilic group, such as the carboxyl, hydroxyl, and amino groups of amino acids, may bind water on the exterior of proteins and membranes.

French

Domaine(s)
  • Sciences biologiques
DEF

Groupement moléculaire qui a de l’affinité pour l’eau, qui l’absorbe ou la retient. (D’après INDUS, 1986, p. 400; MMEDI, 1980, p. 249)

CONT

On a(...) déterminé la structure tertiaire de la myoglobine et de l'hémoglobine, puis celle de nombreuses autres protéines. On constate que ces molécules sont formées d’hélices [alpha], de feuillets [bêta] ou de certaines de ces structures. Dans l'ensemble les acides aminés à groupement hydrophobe sont localisés dans l'intérieur de la molécule, les liaisons hydrophobes participent ainsi de manière importante à la stabilité de cette structure. Les groupements hydrophiles sont situés à la surface de la molécule.

Spanish

Save record 9

Record 10 1989-07-30

English

Subject field(s)
  • Industrial Ceramics
  • Chemistry
CONT

Silicom carbide exists in two crystalline forms. They are the alpha-form which is cubic.

French

Domaine(s)
  • Céramiques industrielles
  • Chimie
CONT

Le carbure de silicium possède deux structures cristallines principales : la structure hexagonale dite SiC alpha, la structure cubique dite SiC béta.

Spanish

Save record 10

Record 11 1980-09-01

English

Subject field(s)
  • Microbiology and Parasitology
OBS

The alpha and beta chains have essentially the same structure, are about the same length and show roughly the same rate of evolutionary amino acid substitution. They arose through gene duplication some 450 million years ago and became differentiated as they accumulated mutations independently.

French

Domaine(s)
  • Microbiologie et parasitologie
OBS

Les chaînes alpha et bêta ont approximativement la même structure, sont de longueur à peu près identique et présentent des taux de substitution d’acide aminé voisins. Elles se sont formées, il y a quelque 450 millions d’années, par duplication génique, puis se sont différenciées indépendamment par accumulation de mutations.

Spanish

Save record 11

Record 12 1980-09-01

English

Subject field(s)
  • Microbiology and Parasitology
OBS

The alpha and beta chains have essentially the same structure, are about the same length and show roughly the same rate of evolutionary amino acid substitution. They arose through gene duplication some 450 million years ago and became differentiated as they accumulated mutations independently.

French

Domaine(s)
  • Microbiologie et parasitologie
OBS

Les chaînes alpha et bêta ont approximativement la même structure, sont de longueur à peu près identique et présentent des taux de substitution d’acide aminé voisins. Elles se sont formées, il y a quelque 450 millions d’années, par duplication génique, puis se sont différenciées indépendamment par accumulation de mutations.

Spanish

Save record 12

Record 13 1976-06-19

English

Subject field(s)
  • Chemistry

French

Domaine(s)
  • Chimie
OBS

(Dans la molécule de lactose il y a une structure d’alpha ou de bêta glucose, le alpha se rapporte donc au lactose et non à l'hydrate)

Spanish

Save record 13

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