TERMIUM Plus^®

Record 1,  Textual support,  English

Record number: 1, Textual support number: 1 CONT

A fine-structure analysis of the tyrosyl-tRNA synthetase from Bacillus stereothermophilus is revealing the subtle roles of hydrogen bonding in catalysis and specificity. Modification of the residues that hydrogen-bond with ATP and tyrosine shows how the energetics must be analysed in terms of an exchange reaction with solvent water. Based on this idea, and structural data, an enzyme of vastly improved enzyme-substrate affinity has been engineered.  2, record 1, English, - enzyme%2Dsubstrate%20affinity

Record 1,  Textual support,  French

Record number: 1, Textual support number: 1 CONT

L’affinité d’un enzyme pour un substrat est égale à 1/K_m. Si K_m est élevé (il faut donc une concentration élevée en substrat pour avoir une vitesse égale à V_max/2) l’affinité est faible; si K_m est faible, l’affinité est grande (il suffit d’une faible concentration en substrat pour avoir une vitesse égale à V_max/2).  1, record 1, French, - affinit%C3%A9%20d%27un%20enzyme%20pour%20un%20substrat

Record number: 1, Textual support number: 1 OBS

Lorsqu'un activateur allostérique se fixe au site allostérique, il s’ensuit une légère modification de la conformation de l'enzyme--appelée transition allostérique--(d’ailleurs réversible), qui entraîne une modification de la conformation au niveau du site actif(catalytique). Ce site acquiert une conformation plus propice à la fixation du substrat, il y a augmentation de l'affinité de l'enzyme pour le substrat(K_m’ <K_m).  1, record 1, French, - affinit%C3%A9%20d%27un%20enzyme%20pour%20un%20substrat

Record 1,  Textual support,  Spanish

Record 2,  Textual support,  English

Record number: 2, Textual support number: 1 DEF

Model for a regulatory enzyme - proposed by Monod, Wyman and Changeux - according to which the enzyme exists in two different conformational forms (denoted R and T) that are in equilibrium with each other. The two forms (a relaxed and a constrained one) differ in their capacity to bind substrate, positive effectors, and negative effectors, but the overall symmetry is maintained throughout the various binding steps so that no two identical subunits are in different conformational states at any given time.  1, record 2, English, - symmetry%20model

Record number: 2, Textual support number: 1 CONT

According to the symmetry model, binding the first substrate molecule increases the tendency of the remaining subunits to undergo transition to the high-affinity form through an all-or-none effect, all subunits being either in their low-affinity or their high-affinity forms.  3, record 2, English, - symmetry%20model

Record 2,  Textual support,  French

Record number: 2, Textual support number: 1 DEF

L’un des deux types de modèles qui ont été proposés pour expliquer le comportement des enzymes allostériques possédant plusieurs sous-unités qui, postule-t-on, prennent deux conformations différentes. Selon ce modèle, la fixation de la première molécule de substrat augmente la tendance des sous-unités restantes à donner lieu à des transitions vers des formes à haute affinité, selon un effet de tout-ou-rien, toutes les sous-unités se trouvant dans la conformation de faible ou de forte affinité.  2, record 2, French, - mod%C3%A8le%20sym%C3%A9trique

Record number: 2, Textual support number: 1 CONT

Dans le modèle MWC, appelé encore modèle de symétrie, [...] il existe deux états de l'enzyme, qui sont en équilibre, un état catalytique(R ou relax) et un état inhibé(T ou tense). Dans l'état catalytique, la forme de l'enzyme lui permet de se combiner au substrat et à l'activateur. Dans la forme inhibée seul l'inhibiteur peut se combiner. Le passage d’une forme dans l'autre est appelé transition allostérique.  3, record 2, French, - mod%C3%A8le%20sym%C3%A9trique

Record 2,  Textual support,  Spanish

Record 3,  Textual support,  English

Record number: 3, Textual support number: 1 DEF

A topologically separate site of an enzyme which lacks catalytic activity but which can exert regulatory control over the active site.  2, record 3, English, - allosteric%20site

Record 3,  Textual support,  French

Record number: 3, Textual support number: 1 CONT

Les enzymes allostériques possèdent deux types de site : le site actif qui se combine au substrat et qui catalyse la réaction enzymatique, les sites régulateurs qui peuvent se combiner à un effecteur, soit activateur, soit inhibiteur. Les deux types de site sont séparés sur la molécule. Dans certaines enzymes ils appartiennent même à des chaînes polypeptidiques différentes. La désensibilisation de l'enzyme résulte de l'inactivation des sites régulateurs. [...] Lorsqu'un inhibiteur allostérique se fixe au site allostérique, il se produit aussi une transition allostérique(également réversible), entraînant une modification au niveau du site actif, qui cette fois prend une conformation moins favorable à la fixation du substrat.  3, record 3, French, - site%20allost%C3%A9rique

Record 3,  Textual support,  Spanish